Hsp16.3中一个高度保守疏水残基的定点突变

• 作者: 昌增益 杨红梅 毛启龙 薛涛
• 来源期刊: 清华大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 结核杆菌 小分子热休克蛋白 定点突变
• 年，卷（期）: 1999,（6）
• 所属期刊栏目: 生物科学
• 页码范围: 42-45
• 页数: 4页
• 分类号: Q503
• 字数: 2952字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-0054.1999.06.013

摘要

结核杆菌小分子热休克蛋白Hsp16.3为一由三个三聚体组成的寡聚蛋白,并具有分子伴娘活性(Chang et al.,J.Biol.Chem.,1996,271: 7218～7223).为研究高度保守疏水片段中高度保守疏水亮氨酸残基(Leu121)对寡聚体结构和活性的影响,该残基被分别定点突变成天冬氨酸(Asp)、天冬酰胺(Asn)、缬氨酸(Val)和丙氨酸(Ala)等.结果发现当Leu121被突变成Val和Ala时,通过SDS-PAGE凝胶电泳检测仍可见重组蛋白在大肠杆菌中的高水平表达,而当被突变成Asp和Asn时,在SDS-PAGE胶上,见不到Hsp16.3蛋白带.表明该残基可能对寡聚蛋白的结构稳定起重要作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	薛涛	清华大学生物科学与技术系	22	239	8.0	15.0
2	昌增益	清华大学生物科学与技术系	11	384	4.0	11.0
3	毛启龙	清华大学生物科学与技术系	1	2	1.0	1.0