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重组葡激酶的分离纯化
重组葡激酶的分离纯化
作者:
付玲
宋伟
徐秀芝
李倩
李广善
李成文
荫俊
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
重组葡激酶
蛋白
纯化
摘要:
在构建出高表达、高活性的葡激酶工程菌株的基础上,对表达产物进行了分离纯化研究.经离子交换纯化后,纯度达85%~90%,回收率为50%~60%,经凝胶过滤后,纯度达99%以上,回收率为60%,经SDS-PAGE测定,相对分子质量为15.5×103,比活为1.0×105,N端氨基酸序列与文献报道的相符.
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文献信息
篇名
重组葡激酶的分离纯化
来源期刊
生物技术通讯
学科
生物学
关键词
重组葡激酶
蛋白
纯化
年,卷(期)
2000,(1)
所属期刊栏目
研究报告
研究方向
页码范围
17-19
页数
3页
分类号
Q81
字数
1960字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1009-0002.2000.01.005
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
荫俊
军事医学科学院微生物流行病研究所
50
131
6.0
9.0
2
李成文
军事医学科学院微生物流行病研究所
11
190
6.0
11.0
3
宋伟
军事医学科学院微生物流行病研究所
16
43
3.0
6.0
4
徐秀芝
军事医学科学院微生物流行病研究所
10
87
5.0
9.0
5
李倩
军事医学科学院微生物流行病研究所
6
14
2.0
3.0
6
付玲
军事医学科学院微生物流行病研究所
21
119
7.0
10.0
7
李广善
军事医学科学院微生物流行病研究所
1
2
1.0
1.0
传播情况
被引次数趋势
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献
(1)
共引文献
(5)
参考文献
(8)
节点文献
引证文献
(2)
同被引文献
(6)
二级引证文献
(5)
1948(1)
参考文献(0)
二级参考文献(1)
1993(3)
参考文献(3)
二级参考文献(0)
1994(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1995(2)
参考文献(2)
二级参考文献(0)
1996(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1998(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
2000(0)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(0)
二级引证文献(0)
2006(1)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
2007(1)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
2009(1)
引证文献(0)
二级引证文献(1)
2012(2)
引证文献(0)
二级引证文献(2)
2013(1)
引证文献(0)
二级引证文献(1)
2014(1)
引证文献(0)
二级引证文献(1)
研究主题发展历程
节点文献
重组葡激酶
蛋白
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
主办单位:
军事医学科学院生物工程研究所
出版周期:
双月刊
ISSN:
1009-0002
CN:
11-4226/Q
开本:
16开
出版地:
北京丰台东大街20号
邮发代号:
82-196
创刊时间:
1989
语种:
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
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