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摘要:
在构建出高表达、高活性的葡激酶工程菌株的基础上,对表达产物进行了分离纯化研究.经离子交换纯化后,纯度达85%~90%,回收率为50%~60%,经凝胶过滤后,纯度达99%以上,回收率为60%,经SDS-PAGE测定,相对分子质量为15.5×103,比活为1.0×105,N端氨基酸序列与文献报道的相符.
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文献信息
篇名 重组葡激酶的分离纯化
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 重组葡激酶 蛋白 纯化
年,卷(期) 2000,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 17-19
页数 3页 分类号 Q81
字数 1960字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2000.01.005
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 荫俊 军事医学科学院微生物流行病研究所 50 131 6.0 9.0
2 李成文 军事医学科学院微生物流行病研究所 11 190 6.0 11.0
3 宋伟 军事医学科学院微生物流行病研究所 16 43 3.0 6.0
4 徐秀芝 军事医学科学院微生物流行病研究所 10 87 5.0 9.0
5 李倩 军事医学科学院微生物流行病研究所 6 14 2.0 3.0
6 付玲 军事医学科学院微生物流行病研究所 21 119 7.0 10.0
7 李广善 军事医学科学院微生物流行病研究所 1 2 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
重组葡激酶
蛋白
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
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