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摘要:
目的:探讨幽门螺杆菌热休克蛋白A与尿素酶B融合蛋白的免疫生物学活性.方法:采用亲和层析、离子交换和凝胶过滤对幽门螺杆菌热休克蛋白A与尿素酶B融合蛋白进行初步纯化,用粗纯化蛋白对小鼠进行免疫,然后分析其免疫活性.结果:采用亲和层析或离子交换和凝胶过滤后,融合蛋白的纯度分别可达到65.6%和90.2%.该融合蛋白可诱导小鼠产生抗幽门螺杆菌的胃肠黏液IgA和血清IgG抗体,并促使免疫小鼠脾脏T淋巴细胞CD4+/CD8+比值的增加.结论:重组热休克蛋白A与尿素酶B融合蛋白可以诱导在未来免疫预防中起积极作用的免疫应答反应.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 幽门螺杆菌热休克蛋白A与尿素酶B融合表达产物的初步纯化及其在小鼠体内免疫效应活性分析
来源期刊 军事医学科学院院刊 学科 医学
关键词 螺杆菌,幽门 热休克蛋白A 尿素酶B 免疫活性
年,卷(期) 2002,(2) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 90-92
页数 3页 分类号 R378.99
字数 2845字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-9960.2002.02.003
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李淑琴 军事医学科学院生物工程研究所 24 103 6.0 9.0
2 张兆山 军事医学科学院生物工程研究所 83 560 14.0 19.0
3 刘纯杰 军事医学科学院生物工程研究所 32 160 7.0 11.0
4 陶好霞 军事医学科学院生物工程研究所 18 34 4.0 5.0
5 刘秀丽 军事医学科学院生物工程研究所 8 18 3.0 4.0
6 周围 军事医学科学院生物工程研究所 11 28 4.0 4.0
7 李(责力) 军事医学科学院生物工程研究所 1 1 1.0 1.0
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2004(1)
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  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
螺杆菌,幽门
热休克蛋白A
尿素酶B
免疫活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
军事医学
月刊
1674-9960
11-5950/R
大16开
北京太平路27号
82-757
1956
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
13
总被引数(次)
15987
相关基金
国家高技术研究发展计划(863计划)
英文译名:The National High Technology Research and Development Program of China
官方网址:http://www.863.org.cn
项目类型:重点项目
学科类型:信息技术
论文1v1指导