幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白包涵体的纯化及活性鉴定

• 作者: 代丽萍 段广才 纪晋文 郗园林
• 来源期刊: 吉林大学学报（医学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 螺杆菌,幽门 热休克蛋白质类 尿素酶 重组融合蛋白质类 包涵体 蛋白质类/分离和提化
• 年，卷（期）: 2005,（2）
• 所属期刊栏目: 临床研究
• 页码范围: 256-258
• 页数: 3页
• 分类号: Q78
• 字数: 2051字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1671-587X.2005.02.028

摘要

目的:建立一种有效的纯化幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位-尿素酶B亚单位(HspA-UreB)融合蛋白包涵体的方法.方法:基因工程重组大肠杆菌BL21(pET-HU27)诱导表达的HspA-UreB融合蛋白包涵体经洗涤、变性、复性,在AKTA FPLC上运用HiTrap Chelating HP分离纯化,用SDS-PAGE和Bradford法检测目的蛋白的纯度和含量,用Western blotting对纯化后蛋白进行免疫学活性鉴定.结果:纯化后HspA-UreB融合蛋白的纯度＞90%,含量达0.25 g·L-1,并可以被HspA-UreB融合蛋白免疫小鼠血清识别.结论:成功地建立了从包涵体中纯化高纯度HspA-UreB融合蛋白的方法.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	段广才	郑州大学公共卫生学院流行病学教研室	174	980	15.0	21.0
2	代丽萍	郑州大学公共卫生学院流行病学教研室	53	273	9.0	13.0
3	郗园林	郑州大学公共卫生学院流行病学教研室	119	673	13.0	20.0
4	纪晋文	郑州大学公共卫生学院流行病学教研室	3	7	1.0	2.0