幽门螺杆菌融合基因hspA-ureB重组质粒的构建及其编码蛋白抗原性预测

• 作者: 代丽萍 段广才 范清堂 郗园林
• 来源期刊: 郑州大学学报(医学版)
• 学科: 医学
• 关键词: 幽门螺杆菌 hspA ureB 融合蛋白 抗原性
• 年，卷（期）: 2004,（5）
• 所属期刊栏目: 系列研究
• 页码范围: 737-739
• 页数: 3页
• 分类号: R183
• 字数: 1787字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1671-6825.2004.05.001

摘要

目的:构建幽门螺杆菌(H.pylori)郑州分离株MEL-HP27的hspA-ureB融合基因的克隆,并运用生物信息学软件预测融合蛋白HspA-UreB的空间结构和抗原性.方法:从重组质粒pNHA27和pNUB27分别纯化回收hspA和ureB基因片段,并以hspA-ureB的顺序插入温控表达载体pBV220中,用质粒酶切电泳和特异PCR方法鉴定重组质粒.利用生物信息学软件和Genbank数据库分析hspA-ureB表达蛋白的抗原性和空间结构.结果:质粒酶切电泳和特异PCR均可见2.06kb的融合基因片段.生物学软件分析显示:MEL-HP27融合蛋白HspA-UreB的长度为689个氨基酸,蛋白相对分子质量为76 500,等电点为5.79,具有5个抗原活性结构域.结论:成功构建了MEL-HP27融合蛋白HspA-UreB的重组表达质粒,编码融合蛋白具有典型抗原分子的结构特征,有望成为H.pylori疫苗候选抗原.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	段广才	郑州大学公共卫生学院流行病学教研室	174	980	15.0	21.0
3	代丽萍	郑州大学公共卫生学院流行病学教研室	53	273	9.0	13.0
9	郗园林	郑州大学公共卫生学院流行病学教研室	119	673	13.0	20.0
10	范清堂		38	152	5.0	10.0