重组血红素加氧酶-2在大肠杆菌中表达与纯化方法的研究

• 作者: 刘明 周虹 滕悦秋 王志刚 王秀宏 赵炜明
• 来源期刊: 哈尔滨医科大学学报
• 学科: 医学
• 关键词: 血红素加氧酶 大肠杆菌 表达 纯化
• 年，卷（期）: 2004,（1）
• 所属期刊栏目: 基础医学
• 页码范围: 1-4
• 页数: 4页
• 分类号: R-331|Q785
• 字数: 2973字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-1905.2004.01.001

摘要

目的确定重组血红素加氧酶-2在大肠杆菌中表达与纯化方法.方法将已构建的血红素加氧酶-2(HO-2)的重组质粒pMW172a/HO-2转入大肠杆菌BL-21,分析不同温度及摇床转速对HO-2表达的影响,确定可溶性表达最佳条件.使用超声波、超速离心、分级盐析、分子筛层析等方法纯化HO-2.检测酶活性.结果确定了HO-2可溶性表达最佳条件为37℃,(85±5)r/min;确定了HO-2具体纯化路线.得到蛋白纯度为95.0%,纯化倍数为2.9倍,收得率为40.9%的活性HO-2蛋白.结论获得了纯度高、具有活性的HO-2蛋白,为进一步进行HO-2结构与功能之间关系的研究提供了可行的纯化路线.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	赵炜明	哈尔滨医科大学生物化学与分子生物学教研室	13	76	5.0	8.0
2	刘明	哈尔滨医科大学生物化学与分子生物学教研室	65	347	11.0	15.0
3	王秀宏	哈尔滨医科大学生物化学与分子生物学教研室	15	55	4.0	6.0
4	滕悦秋	哈尔滨医科大学生物化学与分子生物学教研室	5	12	2.0	3.0
5	王志刚	哈尔滨医科大学生物化学与分子生物学教研室	12	59	4.0	7.0
6	周虹	哈尔滨医科大学生物化学与分子生物学教研室	8	79	4.0	8.0