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摘要:
目的构建人hCu,Zn-SOD-TAT PTD表达载体及其原核表达与表达产物的纯化.方法从人肺cDNA文库中PCR扩增hCu,Zn-SOD基因,插入pUC19测序;以测序质粒为模板,再用含TAT PTD编码序列的3′引物PCR扩增得hCu,Zn-SOD-TAT PTD融合基因,并插入pUC19.将SOD-TAT PTD融合基因克隆至温控表达载体pJW 2,转化大肠杆菌DH 5α.温度诱导表达,表达产物用离子交换层析法初步纯化. 结果经限制性内切酶酶切图谱分析和DNA序列测定表明所构建质粒与设计相同,hCu,Zn-SOD-TAT PTD融合蛋白在转化大肠杆菌获得了高效表达并纯化.结论成功地获得了hCu,Zn-SOD-TAT PTD融合基因的表达产物,为进一步研究及临床应用奠定了基础.
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生物信息学分析
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 hCu,Zn-SOD-TAT PTD融合基因的构建和表达
来源期刊 安徽医科大学学报 学科 医学
关键词 超氧化物歧化酶 聚合酶链反应 大肠杆菌
年,卷(期) 2004,(6) 所属期刊栏目 基础医学研究
研究方向 页码范围 432-435
页数 4页 分类号 R342.3|R345|R394
字数 2297字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1000-1492.2004.06.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 宋礼华 安徽医科大学生物化学教研室 31 188 7.0 12.0
7 桂向东 2 6 2.0 2.0
12 汪飞鹏 安徽医科大学生物化学教研室 2 8 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
超氧化物歧化酶
聚合酶链反应
大肠杆菌
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
安徽医科大学学报
月刊
1000-1492
34-1065/R
大16开
合肥市梅山路安徽医科大学校内
26-36
1955
chi
出版文献量(篇)
7450
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37040
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