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安徽医科大学学报期刊
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hCu,Zn-SOD-TAT PTD融合基因的构建和表达
hCu,Zn-SOD-TAT PTD融合基因的构建和表达
作者:
宋礼华
桂向东
汪飞鹏
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
超氧化物歧化酶
聚合酶链反应
大肠杆菌
摘要:
目的构建人hCu,Zn-SOD-TAT PTD表达载体及其原核表达与表达产物的纯化.方法从人肺cDNA文库中PCR扩增hCu,Zn-SOD基因,插入pUC19测序;以测序质粒为模板,再用含TAT PTD编码序列的3′引物PCR扩增得hCu,Zn-SOD-TAT PTD融合基因,并插入pUC19.将SOD-TAT PTD融合基因克隆至温控表达载体pJW 2,转化大肠杆菌DH 5α.温度诱导表达,表达产物用离子交换层析法初步纯化. 结果经限制性内切酶酶切图谱分析和DNA序列测定表明所构建质粒与设计相同,hCu,Zn-SOD-TAT PTD融合蛋白在转化大肠杆菌获得了高效表达并纯化.结论成功地获得了hCu,Zn-SOD-TAT PTD融合基因的表达产物,为进一步研究及临床应用奠定了基础.
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杉木Cu/Zn-SOD基因克隆、序列特征及组织特异性表达
杉木
Cu/Zn-SOD基因
基因克隆
生物信息学分析
内容分析
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相关学者/机构
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相关文献总数
(/次)
(/年)
文献信息
篇名
hCu,Zn-SOD-TAT PTD融合基因的构建和表达
来源期刊
安徽医科大学学报
学科
医学
关键词
超氧化物歧化酶
聚合酶链反应
大肠杆菌
年,卷(期)
2004,(6)
所属期刊栏目
基础医学研究
研究方向
页码范围
432-435
页数
4页
分类号
R342.3|R345|R394
字数
2297字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1000-1492.2004.06.007
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
宋礼华
安徽医科大学生物化学教研室
31
188
7.0
12.0
7
桂向东
2
6
2.0
2.0
12
汪飞鹏
安徽医科大学生物化学教研室
2
8
2.0
2.0
传播情况
被引次数趋势
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引文网络
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共引文献
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参考文献
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节点文献
引证文献
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同被引文献
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二级引证文献
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1969(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1979(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1983(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1988(2)
参考文献(2)
二级参考文献(0)
1991(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1994(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1997(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1998(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1999(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
2004(0)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(0)
二级引证文献(0)
2007(1)
引证文献(1)
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2009(1)
引证文献(0)
二级引证文献(1)
2010(1)
引证文献(0)
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2011(1)
引证文献(0)
二级引证文献(1)
2012(2)
引证文献(1)
二级引证文献(1)
2013(1)
引证文献(0)
二级引证文献(1)
研究主题发展历程
节点文献
超氧化物歧化酶
聚合酶链反应
大肠杆菌
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
安徽医科大学学报
主办单位:
安徽医科大学
出版周期:
月刊
ISSN:
1000-1492
CN:
34-1065/R
开本:
大16开
出版地:
合肥市梅山路安徽医科大学校内
邮发代号:
26-36
创刊时间:
1955
语种:
chi
出版文献量(篇)
7450
总下载数(次)
15
总被引数(次)
37040
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