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摘要:
目的:构建pET28a-TAT-SOD原核表达载体,纯化并测定其活性.方法:PCR法扩增TAT-SOD片段,插入载体pET28a后得到pET28a-TAT-SOD重组表达子,转化人肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导TAT-SOD融合蛋白表达.表达产物用SDS-PAGE电泳鉴定,组氨酸亲和层析柱纯化融合蛋白,利用SOD活性测定试剂盒测定其活性.结果:构建了高表达重组子pET28a-TAT-SOD,获得了相对分子质量约为25 000的具有活性的融合蛋白TAT-SOD,纯度达90%.纯化的蛋白浓度为700 mg/L,活性为197.54 U/L.结论:成功构建了具有活性TAT-SOD融合蛋白的表达载体.
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病毒包膜蛋白质类/代谢蛋白质S/代谢
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文献信息
篇名 TA-SOD融合蛋白表达载体的构建
来源期刊 郑州大学学报(医学版) 学科 医学
关键词 TAT SOD 蛋白转导 载体
年,卷(期) 2010,(1) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 72-74
页数 3页 分类号 R730
字数 2372字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-6825.2010.01.023
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 许予明 郑州大学第一附属医院神经内科 209 955 14.0 21.0
2 苗成 郑州大学第一附属医院神经内科 5 13 3.0 3.0
3 宋波 郑州大学第一附属医院神经内科 88 465 11.0 18.0
4 韩志强 郑州大学第一附属医院神经内科 14 14 2.0 3.0
5 王茜茜 郑州市第三人民医院神经内科 6 27 3.0 5.0
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TAT
SOD
蛋白转导
载体
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研究来源
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研究去脉
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期刊影响力
郑州大学学报(医学版)
双月刊
1671-6825
41-1340/R
大16开
郑州市大学路40号
36-111
1957
chi
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37142
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