基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
目的构建弓形虫RH株表面抗原P35基因重组表达质粒P35/pGEX-2T,并在大肠杆菌JM109中进行表达、纯化及鉴定. 方法采用逆转录-聚合酶链反应(RT-PCR)技术从弓形虫cDNA文库中扩增出编码P35抗原的基因片段,克隆入表达载体pGEX-2T,并在大肠杆菌JM109中融合表达,经GSTraPTM亲和层析柱纯化出P35重组融合蛋白,以SDS-PAGE电泳鉴定纯度、Western-blot鉴定抗原性. 结果成功构建了重组表达质粒P35/pCEX-2T,融合表达产物的分子质量约为70kDa;该蛋白抗原能为谷胱甘肽S转移酶(GST)单克隆抗体及弓形虫感染的兔血清所识别. 结论弓形虫表面抗原P35在大肠杆菌中有效表达,纯化蛋白有良好的免疫活性.
推荐文章
弓形虫表面抗原SAG1基因的克隆表达、纯化与鉴定
弓形虫
SAG1基因
克隆表达
纯化
免疫反应性
重组乙型肝炎表面抗原纯化方法的改进
重组乙型肝炎表面抗原
纯化
层析
超速离心
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 弓形虫表面抗原P35重组蛋白的表达、纯化及鉴定
来源期刊 中国热带医学 学科 医学
关键词 弓形虫 P35融合蛋白 表达 纯化
年,卷(期) 2004,(3) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 324-326
页数 3页 分类号 R382.5
字数 2196字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-9727.2004.03.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张仁利 192 798 13.0 17.0
2 高世同 137 593 11.0 15.0
3 吴少庭 72 281 9.0 12.0
4 林敏 20 165 8.0 12.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (4)
共引文献  (9)
参考文献  (3)
节点文献
引证文献  (5)
同被引文献  (22)
二级引证文献  (7)
1992(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1994(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
1996(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
1997(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1998(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2000(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2001(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2004(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
2005(1)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(0)
2007(1)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(1)
2010(1)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(0)
2011(2)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(1)
2012(2)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(1)
2014(3)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(3)
2016(1)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(0)
2019(1)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(1)
研究主题发展历程
节点文献
弓形虫
P35融合蛋白
表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国热带医学
月刊
1009-9727
46-1064/R
大16开
中国海南省海口市海府路44号
84-20
2001
chi
出版文献量(篇)
13183
总下载数(次)
5
论文1v1指导