人膜联蛋白Ⅴ在大肠杆菌中的表达、纯化与鉴定

• 作者: 兰晓莉 张永学
• 来源期刊: 中国应用生理学杂志
• 学科: 医学
• 关键词: 膜联蛋白Ⅴ 原核表达 分子克隆
• 年，卷（期）: 2005,（3）
• 所属期刊栏目: 研究简报
• 页码范围: 264-265,269
• 页数: 3页
• 分类号: R939
• 字数: 2561字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-6834.2005.03.034

摘要

目的:构建人膜联蛋白Ⅴ的原核载体并诱导其表达.方法:以IPTG诱导His融合人膜联蛋白Ⅴ的表达,并应用Ni-NTASuperflow纯化.结果:PCR扩增产物碱基数量与目的片段大小一致,插入片段的序列与发表的人膜联蛋白Ⅴ基因编码序列一致.在IPTG诱导下,重组大肠杆菌DH5α高效表达分子量约36 kDa的目的产物.结论:人膜联蛋白Ⅴ编码序列已被克隆至His融合表达载体pET-28a(+)上,并在大肠杆菌DH5α中表达.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张永学	华中科技大学同济医学院附属协和医院核医学科	77	306	8.0	15.0
2	兰晓莉	华中科技大学同济医学院附属协和医院核医学科	25	41	3.0	5.0