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摘要:
目的:探讨连结蛋白36(Cx36)和闭锁小带蛋白1(ZO-1)相互作用的PDZ结构域.方法:构建pGEX-3XGST-PDZ重组载体在DH5α细菌表达,加IPTG产生融合蛋白,经纯化,免疫印迹分析Cx36与ZO-1相互作用的PDZ结构域,PVDF膜洗脱后抗GST和考马斯亮蓝染色.结果:构建了pGEX-3X GST-PDZ重组载体,与转染Cx36的HeLa细胞孵育,免疫印迹显示Cx36与ZO-1的PDZ1结构域结合.而对照组Cx43与ZO-1的PDZ2结构域结合.实验组在相对分子质量为40 000~42 000有蛋白带,提示GST-PDZ融合蛋白表达.与鼠视网膜组织孵育免疫印迹显示Cx36与ZO-1的PDZ1结构域结合,而对照组Cx43与ZO-1的PDZ2结构域结合,相同膜洗脱后抗GST抗体和考马斯亮蓝染色显示GST-PDZ融合蛋白表达.结论:Cx36与ZO-1的PDZ1结构域结合.
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相互作用
结构域
理化特性
支持向量机
方向预测
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关键词云
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文献信息
篇名 连结蛋白36和闭锁小带蛋白1的PDZ结构域关系
来源期刊 解剖学杂志 学科 医学
关键词 连结蛋白36 闭锁小带蛋白1 PDZ结构域
年,卷(期) 2006,(5) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 553-556
页数 4页 分类号 R3
字数 2798字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-1633.2006.05.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李和 华中科技大学同济医学院组织学与胚胎学系 41 163 8.0 11.0
2 周风华 潍坊医学院病理学教研室 65 112 5.0 6.0
3 吕世军 华中科技大学同济医学院组织学与胚胎学系 52 195 8.0 11.0
5 张伟栋 潍坊医学院病理学教研室 34 145 8.0 10.0
6 张娟娟 潍坊医学院病理学教研室 19 31 3.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
连结蛋白36
闭锁小带蛋白1
PDZ结构域
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
解剖学杂志
双月刊
1001-1633
31-1285/R
大16开
上海翔殷路800号第二军医大学
4-380
1964
chi
出版文献量(篇)
6125
总下载数(次)
3
总被引数(次)
20083
论文1v1指导