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摘要:
采用阴离子交换和凝胶过滤色谱法纯化大肠杆菌高密度培养所表达的重组葡激酶-水蛭素融合蛋白(rSFH),经SDS-PAGE和RP-HPLC分析纯度达到98%以上,每升发酵液得率约O.7g.同时利用疏水色谱、MALDI-TOF对纯化过程中出现的rSFH同源二聚体的分析和表面疏水面积的计算及利用高效排阻色谱(HPSEC)分析NaCl、温度对rSFH的可逆二聚化行为的影响,认为疏水作用在rSFH的可逆二聚化行为中发挥着重要作用.
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大肠杆菌
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 大肠杆菌表达的重组葡激酶-水蛭素融合蛋白的分离纯化及其二聚体分析
来源期刊 中国生物工程杂志 学科 生物学
关键词 葡激酶 水蛭素 纯化 二聚体 疏水作用
年,卷(期) 2007,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 35-42
页数 8页 分类号 Q93
字数 3605字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-8135.2007.02.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 钟根深 军事医学科学院辐射与放射医学研究所 5 35 4.0 5.0
2 吴祖泽 军事医学科学院辐射与放射医学研究所 153 1469 18.0 31.0
3 于爱平 军事医学科学院辐射与放射医学研究所 15 93 5.0 9.0
4 靳继德 军事医学科学院辐射与放射医学研究所 22 69 5.0 7.0
5 蒋中华 军事医学科学院辐射与放射医学研究所 15 129 5.0 11.0
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研究主题发展历程
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葡激酶
水蛭素
纯化
二聚体
疏水作用
研究起点
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期刊影响力
中国生物工程杂志
月刊
1671-8135
11-4816/Q
大16开
北京中关村北四环西路33号
82-13
1976
chi
出版文献量(篇)
4896
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