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摘要:
以HCV cDNA为模板,设计特异性扩增引物,PCR得到编码NSSB的基因,与PET-21a质粒连接,构建重组质粒.重组质粒转化入大肠杆菌Rosetta菌株,加入IPTG(终浓度0.5 mmol/L),30℃、5 h诱导表达.连续通过Ni-NTA柱、SP阳离子交换柱纯化蛋白,1 L菌液可得到1.2 mg蛋白.体外活性测定结果表明,所得蛋白具有RdRp功能,酶对底物UIP的Km值为2.06 μmol/L.
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NS5B
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基因,NS5B
大肠杆菌
基因表达
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HCV
NS5B
Bel-7402
持续表达
活性
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 HCV NS5B蛋白表达、纯化及活性测定
来源期刊 吉林农业大学学报 学科 生物学
关键词 HCV NS5B蛋白 表达 纯化 活性测定
年,卷(期) 2008,(2) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 154-156
页数 3页 分类号 Q78
字数 2032字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 欧阳红生 吉林大学农学部畜牧兽医学院 63 213 8.0 10.0
2 李莉 吉林大学农学部畜牧兽医学院 82 319 9.0 13.0
3 张秀杰 中国农业科学院生物技术研究所 3 7 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
HCV
NS5B蛋白
表达
纯化
活性测定
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
吉林农业大学学报
双月刊
1000-5684
22-1100/S
大16开
吉林省长春市新城大街2888号
1979
chi
出版文献量(篇)
3333
总下载数(次)
5
总被引数(次)
33048
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导