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摘要:
目的:原核表达重组炭疽芽孢杆菌EA1蛋白.方法:用PCR方法从炭疽芽孢杆菌A16R疫苗株染色体中扩增编码EA1蛋白的eag基因序列,经过纯化、酶切后克隆到含有GST标签的原核表达载体pGEX-6P-2中,构建重组载体pGEX-EA1;将空载体(作为对照)、重组载体转化大肠杆菌BL21(DE3)菌株获得表达工程菌株,对其表达和纯化条件进行优化;利用Western印迹检测融合蛋白的表达.结果:构建了EA1蛋白的融合表达载体,并在大肠杆菌中获得高效表达;经Glu-tathione Sepharose 4B纯化获得了EA1蛋白;Western印迹表明,此蛋白可与GST标签抗体反应.结论:在原核表达系统中表达并纯化得到EA1融合蛋白,为进一步对其进行功能研究奠定了基础.
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文献信息
篇名 炭疽芽孢杆菌EA1蛋白的融合表达和纯化
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 炭疽芽孢杆菌 EA1蛋白 原核表达 蛋白纯化
年,卷(期) 2009,(5) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 647-650
页数 4页 分类号 Q78
字数 3176字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2009.05.014
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈福生 华中农业大学食品科技学院 107 1106 19.0 29.0
2 刘先凯 军事医学科学院生物工程研究所 18 123 6.0 10.0
3 王恒樑 军事医学科学院生物工程研究所 55 494 12.0 20.0
4 冯尔玲 军事医学科学院生物工程研究所 29 190 7.0 13.0
5 朱力 军事医学科学院生物工程研究所 19 111 7.0 10.0
6 高美琴 军事医学科学院生物工程研究所 2 2 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
炭疽芽孢杆菌
EA1蛋白
原核表达
蛋白纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导