基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
目的:表达并纯化大肠杆菌素Ia通道结构域(Coliein h channel domain)与变异链球菌感受刺激多肽(CSP)的融合蛋白.方法:将编码大肠杆菌素la通道结构域的基因与编码变异链球菌感受刺激多肽CSP的基因导入带有麦芽糖结合蛋白(MBP)基因的pMA-c2x质粒中,构建pMAL-c2x-Coliein Ia channel domain-CSP融合表达载体,将重组质粒转化大肠埃希菌BL21后,IPTG诱导融合蛋白表达,裂解后得到目的蛋白.结果:通过双酶切、电泳分析、测序,证明成功构建了pMAL-c2x-Colicin Ia channel domain-CSP融合表达载体,目的蛋白产物经SDS-PAGE分析,与预期一致.结论:成功构建了pMAL-c2x-Coliein Ia channel domain-CSP,表达并纯化目的蛋白,为进一步研究Colicin Ia channel domain-CSP的功能奠定了基础.
推荐文章
Apoptin原核表达载体的构建及在大肠杆菌中的表达
Apoptin
原核表达载体
pET-28a(+)
大肠杆菌
人脂联素原核表达载体PQE30/ADPN的构建及在大肠杆菌中的表达
胞间信号肽类和蛋白质类
基因表达
大肠杆菌
遗传载体
脂联素
无乳链球菌Sip基因的克隆与原核表达
无乳链球菌
表面蛋白
Sip基因
克隆与表达
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 大肠杆菌素通道结构域与变异链球菌感受刺激多肽原核载体的构建和表达
来源期刊 牙体牙髓牙周病学杂志 学科 医学
关键词 大肠杆菌素Ia通道结构域 变异链球菌 感受刺激多肽 原核表达
年,卷(期) 2009,(4) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 189-192
页数 4页 分类号 R780.2
字数 2726字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 倪龙兴 第四军医大学口腔医学院 97 573 12.0 19.0
2 孙汉堂 第四军医大学口腔医学院 25 99 6.0 9.0
3 高洁 第四军医大学口腔医学院 13 71 4.0 8.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (0)
共引文献  (0)
参考文献  (8)
节点文献
引证文献  (0)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
1996(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2004(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2005(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2006(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2007(3)
  • 参考文献(3)
  • 二级参考文献(0)
2008(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2009(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
大肠杆菌素Ia通道结构域
变异链球菌
感受刺激多肽
原核表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
牙体牙髓牙周病学杂志
月刊
1005-2593
61-1254/R
大16开
陕西西安长乐西路145号
52-128
1991
chi
出版文献量(篇)
4889
总下载数(次)
9
总被引数(次)
27364
论文1v1指导