基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
为了建立小鼠FGF9的原核表达体系,获得纯化的FGF9重组蛋白,采用PCR技术扩增FGF9,并将其克隆入原核表达载体pET30a(+)中,经测序验证后将该重组质粒转入大肠杆菌BL21(DE3)中进行表达,采用亲和层析技术进行目的蛋白的纯化,并用Western blotting进行了免疫原性验证.测序结果显示插入到载体中的片段与FGF9的天然序列一致,在BL21(DE3)中表达出了可溶性的FGF9重组蛋白,其表达量达到总蛋白的40 %;用镍螯合亲和层析方法获得了纯度大于95 %的FGF9重组蛋白.
推荐文章
重组小鼠Fas配体在大肠杆菌中的表达和纯化
Fas配体
基因表达
大肠杆菌
抗菌肽CMIV在大肠杆菌中的表达与纯化
抗菌肽
CMIV基因
大肠杆菌
一步纯化
腈水合酶在大肠杆菌中的表达纯化
诺卡氏菌
腈水合酶
重组质粒
诱导表达
鸡β-防御素-1基因(Gal-1)在大肠杆菌中的融合表达与纯化
鸡防御素-1(Gal-1)
融合表达
蛋白纯化
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 小鼠FGF9在大肠杆菌中的表达与纯化
来源期刊 西南农业学报 学科 生物学
关键词 成纤维细胞生长因子9 大肠杆菌 表达 纯化
年,卷(期) 2009,(6) 所属期刊栏目 动物科学·资源昆虫
研究方向 页码范围 1773-1775
页数 3页 分类号 Q786
字数 2618字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-4829.2009.06.060
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 余瑛 重庆理工大学化学与生物工程学院 28 109 6.0 9.0
2 蒋丽 重庆理工大学化学与生物工程学院 6 80 4.0 6.0
3 鲁秀敏 重庆理工大学化学与生物工程学院 19 74 5.0 8.0
4 黄炜 重庆理工大学化学与生物工程学院 1 3 1.0 1.0
5 方佳佳 重庆理工大学化学与生物工程学院 1 3 1.0 1.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (0)
共引文献  (0)
参考文献  (9)
节点文献
引证文献  (3)
同被引文献  (8)
二级引证文献  (9)
1995(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1996(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1999(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2001(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2003(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2006(3)
  • 参考文献(3)
  • 二级参考文献(0)
2009(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
2012(1)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(0)
2015(2)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(1)
2017(1)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(1)
2018(2)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(1)
2019(4)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(4)
2020(2)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(2)
研究主题发展历程
节点文献
成纤维细胞生长因子9
大肠杆菌
表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
西南农业学报
月刊
1001-4829
51-1213/S
大16开
成都市外东沙河大桥侧
62-152
1982
chi
出版文献量(篇)
8472
总下载数(次)
8
论文1v1指导