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重组人细胞红蛋白的表达纯化及谱学表征
重组人细胞红蛋白的表达纯化及谱学表征
作者:
李海丽
李连之
杜为红
田素燕
薛泽春
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
细胞红蛋白
分离纯化
谱学表征
稳定性
摘要:
以可溶性和包涵体两种形式表达纯化得到了重组人细胞红蛋白, 并比较了其谱学特征和热稳定性. 可溶性蛋白经硫酸铵分级沉淀, 再依次经Hiprep 16/10 Q FF阴离子交换柱, Hiload16/60 Superdex 75 凝胶过滤柱和 CM Sepharose FF 阳离子交换柱纯化, 得到电泳纯的包涵体蛋白;包涵体蛋白经盐酸胍变性溶解、外加血红素重组和柱层析得到了电泳纯的可溶性蛋白. 电喷雾质谱表明, 以这两种形式得到的蛋白分子量相差153.0, 紫外-可见吸收光谱、荧光光谱和圆二色光谱均表明, 这两种形式的蛋白在血红素构象上存在差异, 其热稳定性也不相同.
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文献信息
篇名
重组人细胞红蛋白的表达纯化及谱学表征
来源期刊
高等学校化学学报
学科
化学
关键词
细胞红蛋白
分离纯化
谱学表征
稳定性
年,卷(期)
2009,(3)
所属期刊栏目
研究论文
研究方向
页码范围
483-488
页数
6页
分类号
O629.73|Q518.2
字数
3945字
语种
中文
DOI
10.3321/j.issn:0251-0790.2009.03.009
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
杜为红
中国人民大学化学系
7
22
2.0
4.0
2
李连之
聊城大学化学化工学院
49
189
7.0
10.0
3
薛泽春
聊城大学化学化工学院
17
46
4.0
6.0
4
李海丽
聊城大学化学化工学院
4
9
1.0
3.0
5
田素燕
聊城大学化学化工学院
4
17
2.0
4.0
传播情况
被引次数趋势
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引文网络
引文网络
二级参考文献
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共引文献
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节点文献
引证文献
(1)
同被引文献
(3)
二级引证文献
(0)
2009(0)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(0)
二级引证文献(0)
2014(1)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
细胞红蛋白
分离纯化
谱学表征
稳定性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
高等学校化学学报
主办单位:
中华人民共和国教育部委托
吉林大学和南开大学
出版周期:
月刊
ISSN:
0251-0790
CN:
22-1131/O6
开本:
大16开
出版地:
长春市吉林大学南湖校区
邮发代号:
12-40
创刊时间:
1980
语种:
chi
出版文献量(篇)
11695
总下载数(次)
9
总被引数(次)
133912
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:
the National Natural Science Foundation of China
官方网址:
http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:
青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:
数理科学
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