昆虫来源的几丁质酶的分离纯化及酶学性质

• 作者: 刘明艳 张洪斌 胡雪芹 魏青丽
• 来源期刊: 生物工程学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 几丁质酶 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2010,（3）
• 所属期刊栏目: 生物技术与方法
• 页码范围: 404-409
• 页数: 6页
• 分类号: Q96
• 语种: 中文

摘要

几丁质酶在真菌和昆虫的生理和发育过程中起着关键作用,该酶本身及其酶抑制剂是获取生物农药的重要途径.本研究从蚕蛹体内提取几丁质粗酶,经硫酸铵分级沉淀和Sephadex G-150分离得到几丁质酶.用SDS-PAGE测得该酶的分子量为88 kDa.水解胶体几丁质的K_m值为22.3μmol/L.酶反应的最适温度为45℃,最适Ph值为6.0,金属离子和有机试剂对几丁质酶活性都有影响,其中高浓度的Mn~(2+)对酶有较强的激活作用,而Cu~(2+)、SDS则有较强的抑制作用.研究结果为基于几丁质酶的生物农药筛选研究奠定了基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张洪斌	合肥工业大学化工学院制药工程系	59	436	13.0	17.0
2	胡雪芹	合肥工业大学化工学院制药工程系	35	219	9.0	12.0
3	刘明艳	合肥工业大学化工学院制药工程系	2	23	2.0	2.0
4	魏青丽	合肥工业大学化工学院制药工程系	1	18	1.0	1.0