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摘要:
目的:纯化Exo重组酶融合蛋白并制备相应抗体.方法:用阴离子交换柱对蛋白进行初步纯化,然后用Ni-NTA介质填充的层析柱分离纯化含His标签的融合蛋白,用谷胱甘肽琼脂糖4B介质填充的层析柱分离纯化GST融合蛋白;二次纯化的蛋白利用硝酸纤维素膜结合法制备抗原蛋白并免疫实验动物.结果:ELISA结果显示血清抗体效价可达到1:12 800,说明通过Western免疫印迹自制的多克隆抗体能特异地与Exo重组蛋白相互作用.结论:该蛋白纯化方法操作简单,制备的抗原纯度高,多克隆抗体特异性好.
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内容分析
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文献信息
篇名 重组酶Exo的纯化及多克隆抗体制备
来源期刊 生物技术通讯 学科 医学
关键词 重组酶Exo 蛋白纯化 多克隆抗体制备
年,卷(期) 2010,(5) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 677-680
页数 分类号 Q502|R392
字数 3114字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2010.05.018
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 周建光 军事医学科学院生物工程研究所 74 296 8.0 14.0
2 李山虎 军事医学科学院生物工程研究所 27 69 5.0 6.0
3 钱晓龙 军事医学科学院生物工程研究所 12 23 3.0 4.0
4 施庆国 军事医学科学院生物工程研究所 15 14 3.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
重组酶Exo
蛋白纯化
多克隆抗体制备
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导