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黄粉甲抗冻蛋白AFP84a在大肠杆菌中的高效表达及活性检测
黄粉甲抗冻蛋白AFP84a在大肠杆菌中的高效表达及活性检测
作者:
杨理
邵强
闫清华
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
黄粉甲
大肠杆菌
抗冻蛋白
融合表达
亲和纯化
抗冻活性
摘要:
为表达和纯化黄粉甲Tenebrio molitor抗冻蛋白,采用RT-PCR方法扩增得到黄粉甲抗冻蛋白基因afp84acDNA,将其连接到pMAL-p2X质粒上,构建分泌型融合表达载体pMAL-p2X-afp84a,并在大肠杆菌Escherichia coliTBI中表达;进一步利用Amylose柱亲和纯化出该重组蛋白,后利用细菌抗寒性检测重组蛋白的生物活性..结果显示:融合蛋白含量占总可溶蛋白的40%.SDS-PAGE分析表明,用MgSO4处理法与超声波细胞破碎法均可使融合蛋白从细胞中释放;融合蛋白经Amylose柱亲和纯化,Factor Xa因子酶切,电泳显示获得的目的蛋白呈单一条带.细菌抗寒性检测表明该重组蛋白具有较高的抗冻活性.黄粉甲抗冻蛋白基因afp084a cDNA的克隆、原核表达为进一步研究抗冻蛋白的性质和应用提供了有用的实验材料.
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赤翅甲
抗冻蛋白
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内容分析
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文献信息
篇名
黄粉甲抗冻蛋白AFP84a在大肠杆菌中的高效表达及活性检测
来源期刊
昆虫学报
学科
生物学
关键词
黄粉甲
大肠杆菌
抗冻蛋白
融合表达
亲和纯化
抗冻活性
年,卷(期)
2010,(11)
所属期刊栏目
研究方向
页码范围
1207-1212
页数
分类号
Q966
字数
语种
中文
DOI
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姓名
单位
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G指数
1
杨理
河南科技学院实验中心
21
98
6.0
9.0
2
闫清华
新乡医学院生命科学技术系
19
86
6.0
8.0
3
邵强
河南师范大学生命科学学院
35
281
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15.0
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黄粉甲
大肠杆菌
抗冻蛋白
融合表达
亲和纯化
抗冻活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
昆虫学报
主办单位:
中国科学院动物研究所
中国昆虫学会
出版周期:
月刊
ISSN:
0454-6296
CN:
11-1832/Q
开本:
16开
出版地:
北京市朝阳区北辰西路1号院5号中国科学院动物研究所
邮发代号:
创刊时间:
1950
语种:
chi
出版文献量(篇)
3602
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9
总被引数(次)
49239
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