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摘要:
获取真实准确的蛋白质糖基化信息是全面了解糖基化修饰生物学功能的前提.针对简单蛋白质的糖基化分析通常采用反相高效液相色谱-串联质谱技术在肽的水平上对糖基化信息进行采集和解析.本文以人血清Alpha-1-酸性糖蛋白(AGP)酶解液为对象,发展了一套简单有效的蛋白质糖基化分析方法.本方法分为三个步骤,第一步是建立糖肽的理论m/z值表;第二步是获取糖蛋白酶解液的LC-MS谱图,并将每一个色谱峰中所包含糖肽的实际m/z值与理论m/z值进行人工匹配;第三步是对每个色谱峰的糖肽结构归属进行LC-MS/MS验证.采用本方法,我们从AGP酶解液中共鉴定出172条糖肽.与单独采用Survey模式的方法相比,本方法能够显著提高糖肽的覆盖率.
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文献信息
篇名 人血清Alpha-1-酸性糖蛋白的糖基化分析
来源期刊 中国科学(化学) 学科
关键词 糖基化分析 Alpha-1-酸性糖蛋白 糖肽 质谱
年,卷(期) 2011,(3) 所属期刊栏目 论文
研究方向 页码范围 544-549
页数 6页 分类号
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 梁鑫淼 中国科学院大连化学物理研究所 192 3500 33.0 48.0
2 李秀玲 中国科学院大连化学物理研究所 22 277 9.0 16.0
3 于龙 中国科学院大连化学物理研究所 12 119 6.0 10.0
4 张秀莉 中国科学院大连化学物理研究所 11 94 5.0 9.0
5 侯美倩 中国科学院大连化学物理研究所 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
糖基化分析
Alpha-1-酸性糖蛋白
糖肽
质谱
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国科学(化学)
月刊
1674-7224
11-5838/O6
北京东黄城根北街16号
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