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Penidiella sp.HEY-1β-葡萄糖苷酶的分离纯化及其酶学性质
Penidiella sp.HEY-1β-葡萄糖苷酶的分离纯化及其酶学性质
作者:
何友文
李江
毛慧玲
王剑锋
饶军
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
β-葡萄糖苷酶
分离纯化
SDS-PAGE
酶学性质
摘要:
通过Penidiella sp.HEY-1发酵豆渣可制备产胞外β-葡萄糖苷酶(BGL).粗酶液经过乙醇沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow离子交换层析和Sephadex G-100凝胶过滤层析等步骤后获得了凝胶电泳均一的BGL.通过SDS-PAGE测得其分子质量为65.5 ku.该酶反应的最适温度为60~70℃,最适pH值为3.0,在70℃以下及pH值2.0~8.0范围内均能保持稳定.Mn2+对酶有激活作用,而Na+对酶有抑制作用,其他金属离子对酶的活性影响不大.底物专一性实验表明,该酶可作用于对硝基苯-β-D-葡萄糖苷(p-NPGIu)、邻硝基笨-β-D-半乳糖苷(o-NPG).作用于p-NPGlu和o-NPG的米氏常数(Km)值分别为0.434和0.411mmol/L,酶促反应的最大速度(vmax)分别为1.0×10-3和3.3×10-4mol/(L·min).
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文献信息
篇名
Penidiella sp.HEY-1β-葡萄糖苷酶的分离纯化及其酶学性质
来源期刊
林产化学与工业
学科
工学
关键词
β-葡萄糖苷酶
分离纯化
SDS-PAGE
酶学性质
年,卷(期)
2011,(3)
所属期刊栏目
研究报告
研究方向
页码范围
110-114
页数
分类号
TQ351|Q556.2
字数
3580字
语种
中文
DOI
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
饶军
东华理工大学生物系
73
470
12.0
17.0
2
李江
东华理工大学生物系
49
381
13.0
17.0
3
毛慧玲
南昌大学生命科学与食品工程学院
38
286
8.0
15.0
4
王剑锋
东华理工大学生物系
15
84
6.0
9.0
5
何友文
南昌大学生命科学与食品工程学院
1
9
1.0
1.0
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参考文献(0)
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参考文献(0)
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分离纯化
SDS-PAGE
酶学性质
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研究来源
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研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
林产化学与工业
主办单位:
中国林业科学院林产化学工业研究所
中国林学会林产化学化工分会
出版周期:
双月刊
ISSN:
0253-2417
CN:
32-1149/S
开本:
大16开
出版地:
江苏南京市锁金五村16号
邮发代号:
28-59
创刊时间:
1981
语种:
chi
出版文献量(篇)
2893
总下载数(次)
8
总被引数(次)
30445
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