基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
目的 构建His-TgPP2C重组质粒,在大肠杆菌E.coil BL21(DE3)中进行融合蛋白的表达、纯化及鉴定.方法 利用PCR扩增及基因重组技术,以pcDNA3-TgPP2C为模板,扩增出全长的TgPP2C基因,将所得的PCR产物插入带有His标签的原核表达载体pBAD-His中,得到重组质粒.经XhoⅠ、HindⅢ双酶切及测序鉴定正确后,转化至大肠杆菌E.coli BL21,通过异丙基-β-硫代半乳糖苷诱导表达His-TgPP2C融合蛋白,最后经Ni-NTA柱亲和层析纯化融合蛋白以及Western blot方法鉴定纯化的融合蛋白.结果 得到构建好的His-PP2C质粒及纯化的目的 融合蛋白His-TgPP2C.结论 成功构建pBAD-His-TgPP2C原核表达载体,表达及纯化了His-PP2C融合蛋白,为深入研究TgPP2C蛋白在刚地弓形虫疾病发生发展过程中的作用奠定基础.
推荐文章
刚地弓形虫抗原基因SAG2的克隆、表达和纯化
刚地弓形虫
SAG2
基因表达
纯化
刚地弓形虫肌动蛋白profilin的原核表达和纯化
刚地弓形虫
profilin
原核表达
蛋白纯化
环尾狐猴源弓形虫的检测与鉴定
环尾狐猴
刚地弓形虫
荧光定量PCR
PCR
刚地弓形虫DXR基因的克隆表达与生物学特性分析
刚地弓形虫
DXR
克隆表达
膦胺霉素
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 刚地弓形虫His-TgPP2C融合蛋白的表达与纯化
来源期刊 广东医学 学科 医学
关键词 His-PP2C 融合蛋白 表达 纯化 刚地弓形虫
年,卷(期) 2012,(2) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 177-179
页数 分类号 R1
字数 2504字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-9448.2012.02.011
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈妙娟 暨南大学生命与健康工程研究院 3 1 1.0 1.0
2 高学娟 暨南大学生命与健康工程研究院 7 1 1.0 1.0
3 刘小会 暨南大学生命与健康工程研究院 8 2 1.0 1.0
4 刘朗夏 暨南大学生命与健康工程研究院 6 1 1.0 1.0
5 朱森 暨南大学生命与健康工程研究院 2 1 1.0 1.0
6 刘丽杰 暨南大学生命与健康工程研究院 2 1 1.0 1.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (0)
共引文献  (0)
参考文献  (5)
节点文献
引证文献  (0)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
2003(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2007(4)
  • 参考文献(4)
  • 二级参考文献(0)
2012(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
His-PP2C
融合蛋白
表达
纯化
刚地弓形虫
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
广东医学
半月刊
1001-9448
44-1192/R
大16开
广州市越秀区惠福西路进步里2号之6
46-66
1963
chi
出版文献量(篇)
26055
总下载数(次)
22
总被引数(次)
144045
论文1v1指导