HIV-1蛋白酶与抑制剂3G3相互作用机制的分子动力学研究

• 作者: 伊长虹 尹妍妍 李洪云 梁志强 王伟 陈建中
• 来源期刊: 原子与分子物理学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 分子动力学模拟 MM-PB/SA方法 抑制剂-残基相互作用 HIV-1蛋白酶
• 年，卷（期）: 2013,（6）
• 所属期刊栏目: 原子分子物理交叉学科
• 页码范围: 994-1001
• 页数: 8页
• 分类号: Q641.12
• 字数: 4620字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-0364.2013.06.022

摘要

HIV-1蛋白酶已经成为治疗艾滋病药物设计的重要靶标.本文采用分子动力学模拟和MM-PB/SA方法计算了抑制剂3G3与HIV-1蛋白酶的结合自由能,结果表明范德华作用驱动了3G3与蛋白酶的结合.同时也采用了基于残基的自由能分解方法计算了抑制剂-残基相互作用,结果证明残基Ala28,Val32/Val32',Ile47,Gly49,Ile50/Ile50',Ile84/Ile84'和Pr081'能与蛋白酶产生较为强烈的相互作用,同时也表明CH-π,π-π和CH-O相互作用控制了3G3与蛋白酶的结合.我们期望这个研究能为抗艾滋病的药物设计提供理论上的指导.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王伟	山东交通学院理学院	16	59	3.0	7.0
2	梁志强	山东交通学院理学院	20	50	3.0	5.0
3	陈建中	山东交通学院理学院	9	18	3.0	4.0
4	伊长虹	山东交通学院理学院	13	39	3.0	5.0
5	李洪云	山东交通学院理学院	7	10	2.0	2.0
6	尹妍妍	山东交通学院理学院	4	12	2.0	3.0