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摘要:
利用ThT荧光分析法、透射电子显微镜和圆二色光谱检测αs1-酪蛋白形成淀粉样纤维沉淀(Fibril)的动力学过程,优化了其形成条件,研究了Fibril形成的影响因素.实验结果表明,αs1-酪蛋白在65℃高温下,pH=5~5.4的范围内,加热144 h以上,可以形成Fibril.在此过程中,αs1-酪蛋白的二级结构由α螺旋构象向β折叠构象转变.甘油磷酸胆碱D6PC可以显著地促进αs1-酪蛋白Fibril的形成,并呈浓度依赖性,说明一定条件下蛋白质可能与细胞膜的磷脂之间存在相互作用,从而导致酪蛋白二级构象的转变.硫酸肝素对αs1-酪蛋白形成Fibril无影响,说明硫酸肝素对蛋白质二级构象的影响作用因蛋白质的不同而不同,与不同蛋白质的Fibril形成机制相关.
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文献信息
篇名 磷脂和硫酸肝素对αs1-酪蛋白淀粉样纤维沉淀形成的影响
来源期刊 高等学校化学学报 学科 化学
关键词 αs1-酪蛋白 淀粉样纤维沉淀 磷脂 硫酸肝素 ThT荧光分析法
年,卷(期) 2013,(8) 所属期刊栏目 有机化学
研究方向 页码范围 1894-1898
页数 5页 分类号 O629.73
字数 3682字 语种 中文
DOI 10.7503/cjcu20121124
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 尹建元 吉林大学药学院 36 299 8.0 16.0
2 John A.Carver 阿德莱德大学物理化学学院 1 0 0.0 0.0
3 David C.Thorn 阿德莱德大学物理化学学院 1 0 0.0 0.0
4 刘继华 吉林大学药学院 18 71 5.0 7.0
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研究主题发展历程
节点文献
αs1-酪蛋白
淀粉样纤维沉淀
磷脂
硫酸肝素
ThT荧光分析法
研究起点
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引文网络交叉学科
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期刊影响力
高等学校化学学报
月刊
0251-0790
22-1131/O6
大16开
长春市吉林大学南湖校区
12-40
1980
chi
出版文献量(篇)
11695
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相关基金
吉林省自然科学基金
英文译名:
官方网址:http://kyc.nedu.edu.cn/xxcx/xmzl/sqsjddxs2.htm
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