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摘要:
利用RACE技术克隆出麻疯树脱氢抗坏血酸基因JcDHAR,构建原核表达载体pET-28a-JcDHAR,并对重组菌表达的条件进行了优化,进而进行Ni亲和层析纯化蛋白.结果表明:表达产物与预期大小相符,His-JcDHAR蛋白质的分子质量为30 kD;在37℃的条件下0.1mM的IPTG诱导表达5h时,获得了可溶性重组蛋白,通过体外酶学反应鉴定,纯化样品具有酶学活性,表明JcDHAR原核表达成功.
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文献信息
篇名 麻疯树脱氢抗坏血酸还原酶基因克隆及重组蛋白纯化
来源期刊 四川大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 脱氢抗坏血酸还原酶 原核表达 蛋白纯化 麻疯树
年,卷(期) 2014,(5) 所属期刊栏目 生物学
研究方向 页码范围 1085-1091
页数 7页 分类号 Q78
字数 4787字 语种 中文
DOI 103969/j.issn.0490-6756.2014.05.037
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 唐佳 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育重点实验室四川省生物资源与生物制药重点实验室 10 6 1.0 2.0
2 魏炜 四川大学生命科 25 249 7.0 15.0
3 喻川 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育重点实验室四川省生物资源与生物制药重点实验室 2 3 1.0 1.0
4 韩海洋 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育重点实验室四川省生物资源与生物制药重点实验室 2 2 1.0 1.0
5 严君 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育重点实验室四川省生物资源与生物制药重点实验室 3 3 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
脱氢抗坏血酸还原酶
原核表达
蛋白纯化
麻疯树
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
四川大学学报(自然科学版)
双月刊
0490-6756
51-1595/N
大16开
成都市九眼桥望江路29号
62-127
1955
chi
出版文献量(篇)
5772
总下载数(次)
10
总被引数(次)
25503
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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