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摘要:
采集红鳍东方鲀脂肪组织提取其总RNA,采用RT-PCR方法扩增和克隆红鳍东方鲍FoxO1基因的ORF,并构建其原核表达载体pET-32/FoxO1,在大肠杆菌Rosetta (DE3)进行表达,通过IPTG诱导表达,对重组FoxO1蛋白进行可溶性分析、纯化及鉴定,结果表职:重组质粒pET32a/FoxO1被成功构建;用IPTG进行诱导表达,融合蛋白主要以可溶蛋白形式存在,能与抗His标签的兔多克隆抗体发生特异性反应;纯化出了融合表达蛋白,获得了相对分子质量约为110000的重组蛋白.
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文献信息
篇名 红鳍东方鲀FoxO1基因的原核表达及纯化
来源期刊 湖南农业大学学报(自然科学版) 学科 农学
关键词 红鳍东方鲀 FoxO1基因 原核表达 蛋白纯化
年,卷(期) 2016,(1) 所属期刊栏目 畜牧·兽医·水产
研究方向 页码范围 81-84
页数 4页 分类号 S917|Q786
字数 3369字 语种 中文
DOI 10.13331/j.cnki.jhau.2016.01.016
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杨志军 新乡医学院基础医学院 27 72 5.0 7.0
2 张伟 新乡医学院基础医学院 19 18 2.0 3.0
3 何广杰 新乡医学院法医系 6 9 2.0 2.0
4 李翠萍 新乡医学院基础医学院 10 8 2.0 2.0
传播情况
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研究主题发展历程
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红鳍东方鲀
FoxO1基因
原核表达
蛋白纯化
研究起点
研究来源
研究分支
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相关学者/机构
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湖南农业大学学报(自然科学版)
双月刊
1007-1032
43-1257/S
大16开
长沙市芙蓉区湖南农业大学内
42-157
1951
chi
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