灰绿青霉阿魏酸酯酶的分离纯化和酶学性质研究

• 作者: 张铁柱 徐大伟 杜永凯 杨杰 王东星 高兆建
• 来源期刊: 安徽农业科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 灰绿青霉 阿魏酸酯酶 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2016,（15）
• 所属期刊栏目: 基础科学与方法
• 页码范围: 24-27,30
• 页数: 5页
• 分类号: Q81
• 字数: 4907字
• 语种: 中文

摘要

[目的]研究青霉（Penicillium glaucum）XGY36胞外产阿魏酸酯酶的纯化和酶学性质。[方法]菌株胞外产酶发酵液经硫酸铵沉淀、DEAE－cellulose DE52离子交换柱层析、Sephadex－G75分子筛层析进行纯化，得到纯度较高的酶蛋白，并对其酶学性质进行研究。[结果]从菌株发酵液中分离纯化到电泳纯的阿魏酸酯酶，纯化倍数6．54，酶活性回收59．7％。阿魏酸酯酶经SDS－PAGE获得1个条带，其表观分子量为36．5 ku。催化底物阿魏酸乙酯的最适反应温度为50℃，最适pH为5．0。阿魏酸酯酶在60℃以下和pH 3．0～7．0范围内稳定。金属离子 Zn2＋、Mg2＋、Ca2＋对酶有明显的激活作用，而 Pb2＋、Hg2＋和 Ag ＋对阿魏酸酯酶有强烈的抑制作用，Na ＋、K ＋、Mn2＋、Cu2＋和Fe2＋对酶活的影响不大。[结论]青霉阿魏酸酯酶具有潜在的应用价值，适合应用于食品、医药及生物等领域。

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	高兆建	徐州工程学院食品生物工程学院	28	158	8.0	12.0
2	徐大伟	徐州工程学院食品生物工程学院	1	0	0.0	0.0
3	张铁柱		1	0	0.0	0.0
4	王东星	徐州工程学院食品生物工程学院	3	19	1.0	3.0
5	杜永凯	徐州工程学院食品生物工程学院	3	47	2.0	3.0