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摘要:
为进一步提高大肠杆菌外膜蛋白(OmpA)的免疫效果,对大肠杆菌的OmpA进行生物信息学分析并设计其表位多肽重组疫苗.运用DNAMAN 8.0和MEGA 5.0分别对OmpA进行同源性及系统发生分析,通过ExPASy-ProtParam对OmpA的理化性质进行分析,分别采用Signal P 4.1与TMHMM Serverv.2.0对OmpA进行信号肽和跨膜结构预测,应用SOPMA和SWISS-MODEL对OmpA进行二级结构和三级结构预测,通过String进行蛋白质互作网络分析,使用BepiPred 1.0和ABCpred方法预测OmpA的B细胞抗原表位,利用神经网络法与MHC-Ⅱ类分子结合肽在线预测程序预测OmpA的CTL和Th细胞抗原表位,采用DNASTAR.Lasergene.v 7.1拼接获得优势抗原表位.进化关系结果显示,OmpA在肠道菌属间遗传进化关系较近,OmpA抗体可能为不同种肠道细菌的感染提供交叉免疫保护.OmpA为亲水性蛋白质,第1—21位氨基酸为信号肽位置,具跨膜结构.OmpA的二级结构中以无规则卷曲(45.66%)、α-螺旋(31.79%)、β-片层(16.18%)和β-转角(6.36%)为主,其三级结构为桶状结构.OmpA与par、coa蛋白之间存在互作.OmpA可能有4个B细胞抗原表位,1个CTL细胞抗原表位,1个Th细胞抗原表位,且重组获得抗原性较好的OmpA表位多肽.
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文献信息
篇名 大肠杆菌免疫蛋白OmpA生物信息学分析及表位多肽疫苗设计
来源期刊 河南农业科学 学科 农学
关键词 大肠杆菌 OmpA 表位多肽疫苗 生物信息学分析
年,卷(期) 2019,(6) 所属期刊栏目 畜牧·兽医
研究方向 页码范围 131-138
页数 8页 分类号 S182|Q816
字数 4614字 语种 中文
DOI 10.15933/j.cnki.1004-3268.2019.06.020
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大肠杆菌
OmpA
表位多肽疫苗
生物信息学分析
研究起点
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相关学者/机构
期刊影响力
河南农业科学
月刊
1004-3268
41-1092/S
大16开
郑州市农业路1号
36-32
1972
chi
出版文献量(篇)
8734
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17
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59835
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