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摘要:
yC16(cDNA, 2.9kb)是果蝇yema基因的转录片段.为制备yC16编码蛋白作为免疫原,本实验用GST融合基因表达载体pGEX-2T在Escherichia coli中合成该基因的蛋白,并与谷胱苷肽-s-转移酶(GST)融合形成融合蛋白.结果由裂解细菌所得到的融合蛋白为水溶性,并且可以在非变性的条件下,通过亲和层析作用在固定化的谷胱苷肽上加以纯化,然后再利用具有识别特异位点的蛋白水解酶--凝血酶或凝血因子Xa的切割作用,将融合蛋白中的GST成分除掉.实验结果表明,使用pGEX载体合成克隆基因多肽,是一种有效而可靠的方法,步骤简单.
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文献信息
篇名 yC16基因在Escherichia coli中的表达及表达产物的纯化
来源期刊 广西科学 学科 生物学
关键词 载体pGEX 克隆基因yC16 融合蛋白 纯化
年,卷(期) 1999,(2) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 120-123
页数 分类号 Q3
字数 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-9164.1999.02.013
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作者信息
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研究主题发展历程
节点文献
载体pGEX
克隆基因yC16
融合蛋白
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
广西科学
双月刊
1005-9164
45-1206/G3
大16开
广西南宁市大岭路98号
1994
chi
出版文献量(篇)
2279
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4
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13230
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