基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
目的:获得pS2融合蛋白.方法:RT-PCR法从乳腺癌组织中扩增pS2片段,定向克隆到PMS-31b载体上,重组质粒PMS-pS2转化温度敏感型细菌POP2136,使之高效表达融合蛋白MS2-pS2.结果:免疫组织化学试验(IHC)结果表明:纯化的融合蛋白MS2-pS2能与抗pS2进口单抗特异反应.酶联免疫吸附试验(ELISA)及Western blotting试验表明:MS2 -p S2能与pS2 C端31个氨基酸合成肽抗血清特异反应.以此融合蛋白为免疫原得到的抗血清可用于免疫组织化学分析.结论:pS2融合蛋白表达是正确的,亦为进一步研究pS2生物学功能及制备抗pS2单抗奠定了基础.
推荐文章
MBP-mCTCF融合蛋白原核表达载体的构建及表达
CTCF
质粒构建
原核诱导表达
TGFβ1-(78-109)-HBc融合蛋白的原核表达
转化生长因子β1(TGFβ1)
乙型肝炎病毒核心抗原(HBc)
融合蛋白
原核表达
PTD-FNK蛋白的原核表达及纯化鉴定
PTD-FNK蛋白
点突变
原核表达
纯化鉴定
新孢子虫NcGRA2t基因的原核表达及鉴定
新孢子虫
NcGRA2t
原核表达
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 pS2融合蛋白的原核表达及其性质鉴定
来源期刊 中国免疫学杂志 学科 医学
关键词 pS2融合蛋白 原核表达 温度诱导 免疫组织化学
年,卷(期) 2000,(11) 所属期刊栏目 分子与细胞免疫学
研究方向 页码范围 575-577
页数 3页 分类号 R392-33
字数 1829字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘彩云 北京医科大学临床肿瘤学院北京市肿瘤防治研究所 3 4 1.0 2.0
2 孙素莲 北京医科大学临床肿瘤学院北京市肿瘤防治研究所 4 37 2.0 4.0
3 杨蔚 北京医科大学临床肿瘤学院北京市肿瘤防治研究所 2 34 1.0 2.0
4 丁桂风 北京医科大学免疫学系 1 1 1.0 1.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (8)
共引文献  (3)
参考文献  (5)
节点文献
引证文献  (1)
同被引文献  (2)
二级引证文献  (1)
1988(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1990(2)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(1)
1991(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
1992(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
1993(2)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(2)
1995(2)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(1)
1997(2)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(2)
1998(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1999(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2000(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
2007(1)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(0)
2008(1)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(1)
研究主题发展历程
节点文献
pS2融合蛋白
原核表达
温度诱导
免疫组织化学
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国免疫学杂志
月刊
1000-484X
22-1126/R
大16开
长春市建政路971号
12-89
1985
chi
出版文献量(篇)
7702
总下载数(次)
13
总被引数(次)
40225
论文1v1指导