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摘要:
目的:构建人CD81分子胞外大环(EC2)的原核表达质粒,并研究胞外大环同HCV E2蛋白的结合性能.方法:从人外周血淋巴细胞中经RT-PCR克隆出CD81胞外大环序列,插入原核表达载体pBVIL1中,构建表达质粒pBVIL1-EC2并在大肠杆菌中表达.表达产物经纯化后用间接ELISA法测定同E2蛋白的结合能力.结果:经序列测定证明,CD81分子胞外大环正确插入载体.融合蛋白得到高效表达,以包涵体形式存在,经Q-Sepharose FF阴离子交换柱得到有效纯化.初步结果表明,重组CD81胞外大环能同原核表达的截短的HCV E2(384-661)蛋白结合.结论:本研究为进一步研究CD81同E2及HCV的相互作用和制备抗EC2单克隆抗体奠定了基础.
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心钠素/代谢
多拷贝基因
大肠杆菌
基因扩增
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 人CD81胞外大环在大肠杆菌中的克隆表达及活性研究
来源期刊 军事医学科学院院刊 学科 医学
关键词 CD81 EC2 肝炎病毒,丙型 克隆 表达
年,卷(期) 2001,(4) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 260-264
页数 5页 分类号 R512.6
字数 3070字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-9960.2001.04.005
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈坤 军事医学科学院基础医学研究所 32 222 9.0 14.0
2 宋晓国 军事医学科学院基础医学研究所 45 289 10.0 16.0
3 张贺秋 军事医学科学院基础医学研究所 79 374 10.0 16.0
4 凌世淦 军事医学科学院基础医学研究所 58 311 10.0 16.0
5 朱翠霞 军事医学科学院基础医学研究所 3 20 1.0 3.0
6 修冰水 军事医学科学院基础医学研究所 31 64 4.0 6.0
7 张国君 军事医学科学院基础医学研究所 3 9 1.0 3.0
传播情况
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2006(1)
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研究主题发展历程
节点文献
CD81
EC2
肝炎病毒,丙型
克隆
表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
军事医学
月刊
1674-9960
11-5950/R
大16开
北京太平路27号
82-757
1956
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
13
总被引数(次)
15987
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