暗纹东方鲀胃蛋白酶的分离纯化及部分性质研究

• 作者: 唐冬生 张继平 贺顺莲 郭照良 陈建酬
• 来源期刊: 湖南农业大学学报（自然科学版）
• 学科: 农学
• 关键词: 暗纹东方鲀 胃蛋白酶 纯化 性质
• 年，卷（期）: 2004,（6）
• 所属期刊栏目: 动物科学
• 页码范围: 526-529
• 页数: 4页
• 分类号: S965.225|Q356.1
• 字数: 2554字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1007-1032.2004.06.009

摘要

为了探明pH值、温度及矿物质离子对暗纹东方鲀胃蛋白酶活性的影响效果,用暗纹东方鲀的胃为材料,经柠檬酸缓冲液抽提,硫酸铵分级沉淀,CM-纤维素离子交换柱、Sephedex G75层析柱纯化,获得比活为7.13μmol/(min·mg)的胃蛋白酶.酶经聚丙烯酰胺电泳,表现为单一蛋白带,经SDS-PAGE测得酶的亚基相对分子质量为18 600.酶水解酪蛋白的最适温度为50℃,在pH2.5,37℃下酶催化酪蛋白水解的Km值为0.715 mmol/L;pH5.0,37℃下酶催化N-卞氧羰酰L-赖氨酸对-硝基酚酯(CBZ-Lys.pNP)的Km值为0.112 mmol/L.几种矿物质离子对酶活力的影响表明,Ca2+,Mn2+,Mg2+对酶有激活作用,Zn2+,Fe2+对酶有抑制作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈建酬	佛山科学技术学院动物科学系	21	91	6.0	8.0
2	贺顺莲	佛山科学技术学院动物科学系	2	20	2.0	2.0
3	唐冬生	佛山科学技术学院动物科学系	40	252	9.0	14.0
4	郭照良	佛山科学技术学院动物科学系	7	23	2.0	4.0
5	张继平	佛山科学技术学院动物科学系	10	38	4.0	6.0