大鲵胃蛋白酶分离纯化及其性质的研究

• 作者: 佟长青 成芳 曲敏 李伟 金桥 闫欣
• 来源期刊: 食品工业科技
• 学科: 工学
• 关键词: 大鲵 胃蛋白酶 纯化 性质
• 年，卷（期）: 2013,（1）
• 所属期刊栏目: 研究与探讨
• 页码范围: 125-128
• 分类号: TS254.1
• 语种: 中文

摘要

通过研究大鲵胃蛋白酶,可以了解大鲵消化机能,同时为食品加工提供新的材料.经80％硫酸铵沉淀、DEAE-52离子交换层析、Sephadex G-100凝胶过滤层析以及HPLC,得到大鲵胃蛋白酶电泳纯制品.纯化倍数为239.87,回收率为4.4％,经SDS-PAGE测得该胃蛋白酶分子量为31ku,大鲵胃蛋白酶的最适温度是40℃,低于40℃稳定,当温度上升,活性迅速下降；最适pH为2,在pH2～6有很好的稳定性.EDTA、BrAc、NBS使该酶活性下降.以酪蛋白为底物,在pH2.0、40℃时测得米氏常数Km值为7.3×103mg/L,V…是2.674 μg/min.