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摘要:
利用多聚酶联反应(PCR)扩增获得人hPLIC-2基因,并将该基因克隆到原核表达载体pGEX-2T上.转化大肠杆菌JM109,在27℃经IPTG诱导后,GST-hPLIC-2融合蛋白获得高效可溶性表达,并通过Glutathione Sephorase 4B获得纯化.使用结合有GST-hPLIC-2的Glutathione Sephorase 4B凝胶珠免疫大白兔制备了兔抗hPLIC~2多克隆抗体,抗体滴度大于1:16 000.该抗体制备为研究hPLIC-2的功能提供了有用的工具.
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多克隆抗体
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 hPLIC-2可溶性表达及多克隆抗体的制备
来源期刊 生物技术通讯 学科 医学
关键词 hPLIC-2 表达 抗体
年,卷(期) 2004,(5) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 451-453
页数 3页 分类号 Q786|R392.11
字数 3369字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2004.05.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 曹诚 军事医学科学院生物工程研究所 112 536 10.0 19.0
2 李平 军事医学科学院生物工程研究所 63 162 6.0 9.0
3 刘萱 军事医学科学院生物工程研究所 42 105 6.0 8.0
4 马清钧 军事医学科学院生物工程研究所 147 1208 18.0 29.0
5 李楚芳 军事医学科学院生物工程研究所 6 14 2.0 3.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
hPLIC-2
表达
抗体
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
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