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摘要:
在分析脑心肌炎病毒VP1蛋白抗原表位基础上人工合成一段含VP1抗原表位双链DNA序列(150 bp),克隆于原核表达载体pGEX-6p-1,经酶切鉴定后转化大肠杆菌(E coli)BL21感受态细胞,以异丙基硫代-β-D-半乳糖苷(IPTG)诱导表达融合蛋白.经过GSTrap FF亲和层析柱获得纯化蛋白,经SDS-PAGE电泳显示相对分子质量为30800.以该纯化蛋白免疫家兔,获得效价分别为1:25 600和1:1600的抗血清.Westem-blot结果显示该融合蛋白与经过空载体pGEX-6p-1表达的GST蛋白孵育的抗血清反应后有明显的特异性条带.结果表明:脑心肌炎病毒VP1蛋白抗原表位区150 bp编码基因在E.coli中获得正确表达,纯化后的蛋白具有抗原性.
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文献信息
篇名 人工合成的脑心肌炎病毒VP1表位基因在大肠杆菌中的表达与抗原性测定
来源期刊 南京农业大学学报 学科 农学
关键词 脑心肌炎病毒 VP1蛋白抗原表位 原核表达 抗原性
年,卷(期) 2005,(4) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 100-103
页数 4页 分类号 S852.65+9.7
字数 3487字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-2030.2005.04.022
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 顾小雪 南京农业大学农业部动物疫病诊断与免疫重点开放实验室 5 39 4.0 5.0
2 李玉峰 南京农业大学农业部动物疫病诊断与免疫重点开放实验室 105 845 16.0 23.0
3 姜平 南京农业大学农业部动物疫病诊断与免疫重点开放实验室 186 1921 25.0 35.0
4 韩研妍 南京农业大学农业部动物疫病诊断与免疫重点开放实验室 4 33 3.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
脑心肌炎病毒
VP1蛋白抗原表位
原核表达
抗原性
研究起点
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南京农业大学学报
双月刊
1000-2030
32-1148/S
大16开
南京市卫岗1号
28-53
1956
chi
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