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SARS病毒S蛋白片段的克隆表达和纯化
SARS病毒S蛋白片段的克隆表达和纯化
作者:
周育森
周长林
方宏清
李彦英
李玉玲
陈惠鹏
陈璟
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
SARS病毒
S蛋白
大肠杆菌
基因表达
摘要:
以大肠杆菌表达载体pET22b为载体,直接表达SARS病毒S蛋白425~569及894~1033等2片段.表达所获得的包涵体形式蛋白经尿素溶解后分别经过2次离子交换层析,获得初步纯化.在酸性和低尿素浓度环境中,2种S蛋白片段极易沉淀.Western印迹鉴定显示其与抗SARS病毒血清呈阳性反应.获得的纯化蛋白可用于检验受体结合能力等研究.
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文献信息
篇名
SARS病毒S蛋白片段的克隆表达和纯化
来源期刊
生物技术通讯
学科
生物学
关键词
SARS病毒
S蛋白
大肠杆菌
基因表达
年,卷(期)
2005,(3)
所属期刊栏目
研究报告
研究方向
页码范围
249-251
页数
3页
分类号
Q781|Q786
字数
3185字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1009-0002.2005.03.005
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
方宏清
军事医学科学院生物工程研究所
42
245
8.0
13.0
2
陈惠鹏
军事医学科学院生物工程研究所
143
885
15.0
23.0
3
周长林
中国药科大学生命科学与技术学院
80
451
12.0
18.0
4
周育森
军事医学科学院微生物流行病研究所
75
354
8.0
16.0
5
李彦英
军事医学科学院生物工程研究所
11
39
4.0
6.0
6
陈璟
中国药科大学生命科学与技术学院
2
13
1.0
2.0
10
李玉玲
军事医学科学院生物工程研究所
2
8
1.0
2.0
传播情况
被引次数趋势
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献
(0)
共引文献
(0)
参考文献
(8)
节点文献
引证文献
(0)
同被引文献
(0)
二级引证文献
(0)
2003(4)
参考文献(4)
二级参考文献(0)
2004(4)
参考文献(4)
二级参考文献(0)
2005(0)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(0)
二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
SARS病毒
S蛋白
大肠杆菌
基因表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
主办单位:
军事医学科学院生物工程研究所
出版周期:
双月刊
ISSN:
1009-0002
CN:
11-4226/Q
开本:
16开
出版地:
北京丰台东大街20号
邮发代号:
82-196
创刊时间:
1989
语种:
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
总被引数(次)
25083
期刊文献
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