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摘要:
以大肠杆菌表达载体pET22b为载体,直接表达SARS病毒S蛋白425~569及894~1033等2片段.表达所获得的包涵体形式蛋白经尿素溶解后分别经过2次离子交换层析,获得初步纯化.在酸性和低尿素浓度环境中,2种S蛋白片段极易沉淀.Western印迹鉴定显示其与抗SARS病毒血清呈阳性反应.获得的纯化蛋白可用于检验受体结合能力等研究.
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文献信息
篇名 SARS病毒S蛋白片段的克隆表达和纯化
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 SARS病毒 S蛋白 大肠杆菌 基因表达
年,卷(期) 2005,(3) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 249-251
页数 3页 分类号 Q781|Q786
字数 3185字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2005.03.005
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 方宏清 军事医学科学院生物工程研究所 42 245 8.0 13.0
2 陈惠鹏 军事医学科学院生物工程研究所 143 885 15.0 23.0
3 周长林 中国药科大学生命科学与技术学院 80 451 12.0 18.0
4 周育森 军事医学科学院微生物流行病研究所 75 354 8.0 16.0
5 李彦英 军事医学科学院生物工程研究所 11 39 4.0 6.0
6 陈璟 中国药科大学生命科学与技术学院 2 13 1.0 2.0
10 李玉玲 军事医学科学院生物工程研究所 2 8 1.0 2.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
SARS病毒
S蛋白
大肠杆菌
基因表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
总被引数(次)
25083
论文1v1指导