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摘要:
目的高效表达幽门螺杆菌肽脱甲酰基酶(PDF)蛋白.方法以PCR方法克隆肽脱甲酰基酶基因(def),构建了融合表达载体pET-32a-def,在宿主菌BL21中进行了诱导表达.结果重组产物获高效表达,部分产物以可溶状态存在,经纯化后具有肽脱甲酰基酶活性.结论为PDF特性分析及PDF抑制剂筛选奠定了基础.
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关键词云
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文献信息
篇名 幽门螺杆菌肽脱甲酰基酶基因的表达、纯化与活性检测
来源期刊 药品评价 学科 生物学
关键词 幽门螺杆菌 肽脱甲酰基酶 基因表达 基因扩增 活性检测
年,卷(期) 2005,(3) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 184-186,190
页数 4页 分类号 Q78
字数 2929字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-2809.2005.03.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 曾明 37 305 9.0 16.0
2 章金刚 军事医学科学院野战输血研究所 124 845 15.0 21.0
3 幺山山 6 27 3.0 5.0
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研究主题发展历程
节点文献
幽门螺杆菌
肽脱甲酰基酶
基因表达
基因扩增
活性检测
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药品评价
半月刊
1672-2809
36-1259/R
16开
江西省南昌市叠山路511原省政协大楼10楼1005
44-53
2004
chi
出版文献量(篇)
5596
总下载数(次)
7
总被引数(次)
15931
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