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摘要:
研究了当离子基团从水中转至蛋白球中时,离解常数改变的测定.借助两种溶剂-N,N-二甲基甲(DMF)酰胺和甲酰胺(FA)模拟了近程相互作用的能量变化.考虑到处于蛋白球中的离子与它们周围的电解质溶液的相互作用,研究了Bornian溶剂化能的变化.由于在酶分子中存在内球静电场,研究了离子化能的变化.以上的每项效应对Asp-102-CO-2的能量都有较大的贡献,且相互补偿.
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文献信息
篇名 α-胰凝乳蛋白酶离子基团的离解常数的计算
来源期刊 昆明理工大学学报(理工版) 学科 生物学
关键词 α-胰凝乳蛋白酶 离解常数
年,卷(期) 2005,(4) 所属期刊栏目 基础科学
研究方向 页码范围 120-124
页数 5页 分类号 Q814
字数 4666字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1007-855X.2005.04.029
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 邱开雄 昆明医学院化学教研室 23 50 4.0 6.0
2 付继军 昆明医学院化学教研室 18 45 4.0 6.0
3 黄大荣 昆明医学院化学教研室 15 20 3.0 4.0
4 简虹 昆明医学院化学教研室 18 33 4.0 5.0
5 吉玲 昆明医学院化学教研室 2 0 0.0 0.0
传播情况
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2005(0)
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研究主题发展历程
节点文献
α-胰凝乳蛋白酶
离解常数
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
昆明理工大学学报(自然科学版)
双月刊
1007-855/X
53-1123/T
大16开
云南省昆明市呈贡区景明南路727号
64-79
1959
chi
出版文献量(篇)
3434
总下载数(次)
7
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