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摘要:
目的:纯化FHL家族(FHL1~FHL5)融合表达蛋白.方法:用PCR方法从乳腺文库和卵巢文库中扩增FHL1~FHL5编码序列,将其以正确相位与pGEX-KG载体中的GST编码序列融合,将重组质粒分别转化E.coli DH5α后,用谷胱甘肽-Sepharose 4B纯化融合蛋白,并用Western blot检测融合蛋白的表达.结果:构建得到FHL1~FHL5的融合表达载体,West-ern blot检测表明GST-FHL1~GST-FHL5共5种融合蛋白均成功表达,并纯化得到融合蛋白.结论:成功克隆FHL1~FHL5基因,并得到纯化的融合蛋白.
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融合蛋白
亲和层析
多克隆抗体
EB病毒
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文献信息
篇名 FHL家族的克隆及其融合蛋白的纯化
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 FHL 克隆 融合蛋白
年,卷(期) 2006,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 174-176
页数 3页 分类号 Q786|Q503
字数 2186字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2006.02.012
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 韩聚强 军事医学科学院生物工程研究所 10 20 3.0 3.0
2 袁斌 军事医学科学院生物工程研究所 20 40 3.0 4.0
3 叶棋浓 军事医学科学院生物工程研究所 138 519 11.0 17.0
4 吕秋军 军事医学科学院放射医学研究所 57 662 16.0 23.0
5 方言 军事医学科学院生物工程研究所 12 30 4.0 5.0
6 严景华 军事医学科学院生物工程研究所 13 28 4.0 4.0
7 丁丽华 军事医学科学院生物工程研究所 47 135 6.0 8.0
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研究主题发展历程
节点文献
FHL
克隆
融合蛋白
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
总被引数(次)
25083
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