高效溶栓酶--纳豆激酶的纯化及酶学性质研究

• 作者: 刘晓兰 朱健辉 杜连祥 王萍 路福平
• 来源期刊: 微生物学通报
• 学科: 医学
• 关键词: 纳豆激酶 纯化 性质
• 年，卷（期）: 2006,（1）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 68-71
• 页数: 4页
• 分类号: R284.2
• 字数: 1443字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.0253-2654.2006.01.014

摘要

采用硫酸铵分步盐析,Sepharose CM FF离子交换层析和Superdex 75凝胶色谱,对纳豆激酶发酵液进行分离纯化,得到电泳纯的纳豆激酶.并研究了纳豆激酶的酶学性质,实验结果表明,纳豆激酶的最适作用温度为37℃,温度对酶稳定性影响显著;NK的最适作用pH为7.4,pH6～8范围内酶活相对稳定;EDTA、pepstatin、aprotinine和PMSF对酶有抑制作用,而SBTI和TPCK对酶有激活作用,其中以EDTA的作用最为明显;Zn2+对酶活有较大的抑制作用;Al3+、Cu2+对酶也有一定程度的抑制;Mg2+、Ca2+、是较好的酶活稳定剂和促进剂.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	杜连祥	天津科技大学天津市工业微生物重点实验室	149	1801	23.0	31.0
2	路福平	天津科技大学天津市工业微生物重点实验室	184	1421	20.0	27.0
3	王萍	天津科技大学天津市工业微生物重点实验室	8	66	5.0	8.0
4	朱健辉	天津科技大学天津市工业微生物重点实验室	5	66	5.0	5.0
5	刘晓兰	齐齐哈尔大学生命学院	202	1235	17.0	28.0