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摘要:
目的:建立颗粒裂解肽(NKG5)的原核表达载体系统,并在大肠杆菌中获得表达.方法:采用寡核苷酸合成、PCR扩增得到NKG5编码序列,克隆到pGEM-T载体上,经测序正确后,再切下编码序列连接到重组表达载体pGEX-4T-1中,转化大肠杆菌BL21,用IPTG诱导重组工程菌表达,采用谷胱甘肽偶联的Sepharose 4B纯化重组蛋白.结果:重组菌株可以表达GST-NKG5融合蛋白,用免疫印迹反应鉴定纯化的融合蛋白,在相对分子质量34 000处有一条带.结论:获得了在大肠杆菌中低表达的颗粒裂解肽融合蛋白,为后续研究奠定了基础.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 人颗粒裂解肽片段在大肠杆菌中的表达
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 颗粒裂解肽 融合蛋白 原核表达
年,卷(期) 2007,(5) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 750-752
页数 3页 分类号 Q78
字数 1986字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2007.05.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李邦印 2 0 0.0 0.0
2 王臻 1 0 0.0 0.0
6 李大伟 2 0 0.0 0.0
7 张灵霞 1 0 0.0 0.0
8 王治伟 2 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
颗粒裂解肽
融合蛋白
原核表达
研究起点
研究来源
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
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22
总被引数(次)
25083
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