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摘要:
通过PCR获得C6/36细胞浓核病毒(C6/36DNV)的结构蛋白VP1和VP2的基因,经克隆表达,在大肠杆菌中得到了含6×His标签的VP1或VP2的融合蛋白表达产物;两种表达产物经超速离心纯化后,在电镜下均观察到了大小(约25nm)和形态都与野生C6/36DNV相似的病毒样颗粒(VLPs),且两种VLPs(VP1-VLPs和VP2-VLPs)在电镜下未见有明显差别,说明VP1和VP2在大肠杆菌中表达后均可独立组装成VLPs.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 C6/36浓核病毒样颗粒在大肠杆菌中的表达与组装
来源期刊 三峡大学学报(自然科学版) 学科 农学
关键词 C6/36DNV 表达 组装 VLPs
年,卷(期) 2008,(1) 所属期刊栏目 化学与生命科学
研究方向 页码范围 97-100
页数 4页 分类号 S476+.13
字数 3004字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-948X.2008.01.025
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张景强 中山大学有害生物控制与资源利用国家重点实验室 27 117 5.0 9.0
2 李志红 三峡大学医学院 23 110 6.0 9.0
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研究主题发展历程
节点文献
C6/36DNV
表达
组装
VLPs
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
三峡大学学报(自然科学版)
双月刊
1672-948X
42-1735/TV
大16开
湖北省宜昌市大学路8号
1979
chi
出版文献量(篇)
3272
总下载数(次)
3
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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