荧光假单胞杆菌胞外蛋白酶的纯化及热稳定性

• 作者: 母智深 白英 胡小松 赵广华
• 来源期刊: 高等学校化学学报
• 学科: 化学
• 关键词: 荧光假单孢杆菌 耐热蛋白酶 金属蛋白酶 原料乳
• 年，卷（期）: 2008,（4）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 762-766
• 页数: 5页
• 分类号: O629|Q55
• 字数: 2825字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0251-0790.2008.04.021

摘要

从原料乳中分离获得一株荧光假单胞菌Rm12,该菌株分泌的胞外蛋白酶具有很强的耐热性,其发酵上清液经过硫酸铵沉淀、阴离子层析、疏水层析和分子排阻层析纯化得到SDS-PAGE均一蛋白酶,经鉴定确认该酶是一种新的金属蛋白酶,命名为Ht12,对Ht12的基本特性和热稳定性进行了研究.结果表明,此蛋白酶分子量为45000,含有较高的脯氨酸和二硫键,N末端氨基酸残基序列为MSKVKDKAIVSAAQAS,Mn2对蛋白酶活力有促进作用.该蛋白酶具有较高的热稳定性,于160 ℃加热20 s,保留活力3.8%.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	胡小松	中国农业大学食品与营养工程学院	291	5167	37.0	54.0
2	赵广华	中国农业大学食品与营养工程学院	48	456	13.0	19.0
3	母智深	中国农业大学食品与营养工程学院	2	16	2.0	2.0
5	白英	内蒙古农业大学食品科学与工程学院	61	300	10.0	15.0