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摘要:
对一种耐热性古茵--詹氏甲烷球茵(Methanocaldococcus jannaschii)的DNA连接酶进行了克隆、表达、纯化,并对其生物化学特性和酶学活性进行了初步研究.詹氏甲烷球菌DNA连接酶重组蛋白在ATP及Mg<'2+>二价阳离子存在的条件下具有连接酶活性,能够封闭DNA链上的切割.通过不同温度下的测试,50~80℃为较适合连接温度,其耐热性强,甚至在90℃下加热5 min后仍有连接酶活性;其发挥活性的pH值范围比较宽泛.最适pH值为6.0~9.0.这是国际上对詹氏甲烷球菌DNA连接酶的首次报导.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 詹氏甲烷球菌DNA连接酶在大肠杆菌中的表达纯化及连接活性鉴定
来源期刊 生命科学研究 学科 生物学
关键词 詹氏甲烷球茵 DNA连接酶 蛋白纯化 酶活分析
年,卷(期) 2009,(2) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 99-103
页数 5页 分类号 Q78
字数 3019字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 谢响明 北京林业大学生物科学与技术学院 66 635 13.0 22.0
2 刘建华 上海交通大学生物科学与技术学院 80 360 10.0 16.0
3 张洋 北京林业大学生物科学与技术学院 56 197 9.0 12.0
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研究主题发展历程
节点文献
詹氏甲烷球茵
DNA连接酶
蛋白纯化
酶活分析
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生命科学研究
双月刊
1007-7847
43-1266/Q
大16开
湖南省长沙市湖南师范大学生命科学院
42-172
1997
chi
出版文献量(篇)
1935
总下载数(次)
3
总被引数(次)
12834
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