BPI23-haFGF融合蛋白在毕赤酵母X-33中的分泌表达及活性鉴定

• 作者: 彭海英 朱家勇 王艳 金小宝 马艳
• 来源期刊: 生物医学工程学杂志
• 学科: 生物学
• 关键词: BPI23-haFGF融合基因 毕赤酵母X-33 分泌表达 活性鉴定
• 年，卷（期）: 2009,（2）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 379-384
• 页数: 6页
• 分类号: Q786
• 语种: 中文

摘要

将BPI23-haFGF融合基因克隆到酵母表达载体pPICZαA中,构建出含BPI23-haFGF融合基因的重组质粒pPICZαA-BPI23-haFGF.通过电击将经Sac Ⅰ酶切线性化的pPICZαA-BPI23-haFGF质粒转化到巴斯德毕赤酵母X-33菌中,并通过抗性与表型筛选、PCR鉴定获得高效的工程菌.收集表达上清进行SDS-PAGE 和Western blot分析,结果表明,在43 KD有与预期大小相符的条带,占上清总蛋白的50%以上.亲和层析纯化后的融合蛋白BPI23-haFGF纯度约90%,体外活性实验结果,纯化产物具有杀死革兰氏阴性菌及促进NIH3T3细胞增殖的双重功能.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	朱家勇		121	797	13.0	22.0
2	金小宝		100	490	12.0	15.0
3	王艳		21	146	8.0	11.0
4	马艳		20	105	6.0	9.0
5	彭海英		1	0	0.0	0.0