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摘要:
从L-精氨酸诱导的苏云金芽孢杆菌SK20.001中分离纯化出SDS-PAGE电泳纯的精氨酸酶[EC3.5.3.1]。纯化酶的比活力为589.2U/mg,纯化过程酶的回收率为22.4%。酶经过聚丙烯酰胺凝胶电泳得到亚基的相对分子量约31000u。该酶的最适pH为9.8,最适温度为40℃,并且Mn2+显示出对酶有最强的激活作用。通过Lineweaver-Burk双倒数作图得到的精氨酸酶Km为15.2mmol/L。
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分子对接
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精氨酸酶
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 苏云金芽孢杆菌精氨酸酶的纯化及酶学性质研究
来源期刊 食品工业科技 学科 工学
关键词 苏云金芽孢杆菌 精氨酸酶 纯化 性质
年,卷(期) 2012,(12) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 225-229
页数 分类号 TS201.2
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张涛 江南大学食品科学与技术国家重点实验室 158 1420 20.0 30.0
2 江波 江南大学食品科学与技术国家重点实验室 221 2327 26.0 39.0
3 缪铭 江南大学食品科学与技术国家重点实验室 95 803 15.0 24.0
4 张皓 1 1 1.0 1.0
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节点文献
苏云金芽孢杆菌
精氨酸酶
纯化
性质
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期刊影响力
食品工业科技
半月刊
1002-0306
11-1759/TS
大16开
北京永外沙子口路70号
2-399
1979
chi
出版文献量(篇)
29192
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118
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200094
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