加热对鸡胸肉肌原纤维蛋白结构与凝胶特性的影响

• 作者: 彭晓蓓 杨玉玲 游远 陈银基
• 来源期刊: 中国农业科学
• 关键词: 肌原纤维蛋白 二级结构 加热温度 凝胶特性
• 年，卷（期）: 2014,（10）
• 所属期刊栏目: 贮藏?保鲜?加工
• 页码范围: 2013-2020
• 页数: 8页
• 语种: 中文
• DOI: 10.3864/j.issn.0578-1752.2014.10.015

摘要

【目的】研究加热温度对肌原纤维蛋白二级结构和凝胶特性的影响，并探讨肌原纤维蛋白二级结构与凝胶特性之间的内在关系。【方法】将活AA鸡20只（40日龄）屠宰，取鸡胸肉在-18℃下储存，用于提取鸡胸肉肌原纤维蛋白。用圆二色谱（CD）研究加热过程中肌原纤维蛋白二级结构(α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲)的变化；使用流变仪测定加热温度对肌原纤维蛋白的流变性质参数储能模量G’和相位角正切值(Tanδ)的影响；将肌原纤维蛋白在不同温度下制备成凝胶，运用质构仪研究成胶温度对凝胶硬度和弹性的影响；用低场核磁共振仪（NMR）测定不同加热温度下成胶的肌原纤维蛋白凝胶的弛豫时间T2，以此研究不同温度下制得凝胶的水分布特性。利用SPSS17.0对所得的数据进行相关性分析等处理，以便阐明加热温度与肌原纤维蛋白二级结构及其凝胶特性的关系。【结果】加热温度显著影响肌原纤维蛋白的二级结构。随着加热温度升高，肌原纤维蛋白二级结构中α-螺旋含量逐渐降低。在30℃时α-螺旋含量为95.77%，加热温度在30-40℃以及70-80℃之间时α-螺旋含量变化很小，在40-70℃之间显著下降（P＜0.05），到80℃时下降到45.05%。β-折叠含量在30-45℃之间随温度上升缓慢增加，在40-70℃之间显著增加（P＜0.05），超过70℃后含量仅略有增加；在30-80℃加热范围内，β-折叠含量从0.20%增加到12.65%。α-螺旋含量降低代表蛋白质分子展开程度增加，而β-折叠含量增加代表蛋白质分子间聚集程度增加。加热温度影响肌原纤维蛋白的流变性、质构特性和水分布特性。G’开始增加时的温度为42℃，表明肌原纤维蛋白在此温度下开始胶凝。在42-50℃之间，G’迅速增加到峰值177 Pa，之后G’迅速下降(50-55℃)，在55-75℃范围内G’再次快速增加；肌原纤维蛋白凝胶硬度在40-75℃内随温度上升而显著增大，在75℃时硬度达到最大值51.4 g。凝胶弹性在55℃达到弹性最大值0.754；在NMR图谱中T 2有3个峰，其中T 22表示不可移动水，肌原纤维蛋白成胶温度在40-60℃内的凝胶T 22值随加热温度上升从403.7 ms降到265.6 ms，即T 22向快弛豫方向移动，表明随着温度的升高，水分子移动性降低。经相关性分析发现，加热温度、β-折叠含量与凝胶G’和凝胶硬度呈极显著正相关（P＜0.01），相关系数均高于0.849，说明加热引起了蛋白质分子展开、聚集、并导致蛋白质分子胶凝、凝胶的G’及硬度显著变化。α-螺旋、β-折叠含量与凝胶的弹性和T 22之间相关性不显著（P＞0.05）。综合分析加热温度对α-螺旋含量、β-折叠含量和G’的影响，发现加热温度超过40℃时，加热同时导致肌原纤维分子展开、分子间聚集和胶凝；并发现展开后的肌原纤维蛋白分子部分重排成β-折叠结构是导致凝胶G’增加的关键因素；分析加热温度对β-折叠含量和凝胶硬度的影响，发现β-折叠结构含量增加也是导致凝胶硬度增加的关键因素。【结论】肌原纤维蛋白从30℃加热到80℃时，其α-螺旋含量显著下降，β-折叠含量显著提高，加热引起蛋白质二级结构发生重大变化，肌原纤维蛋白在42℃开始胶凝。凝胶硬度在75℃时达最大值51.4 g。加热温度、β-折叠含量与凝胶的G’和硬度呈极显著正相关，加热过程中β-折叠含量增加是导致凝胶G’和硬度增加的关键。