K.paraultunense角蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究

• 作者: 姜河 廖学品 李霞 石碧 羊希
• 来源期刊: 皮革科学与工程
• 学科: 工学
• 关键词: K.paraultunense 角蛋白酶 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2019,（3）
• 所属期刊栏目: 试验研究
• 页码范围: 5-11
• 页数: 7页
• 分类号: TS814.1
• 字数: 4418字
• 语种: 中文
• DOI: 10.19677/j.issn.1004-7964.2019.03.001

摘要

将角蛋白降解菌Keratinibaculum paraultunense(K. paraultunense)所产角蛋白酶的粗酶液,依次通过硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose-FF阴离子交换以及Superdex 75凝胶色谱层析等分离纯化,最终得到一种电泳纯的角蛋白酶.其纯化倍数为14.55,回收率为7.24%.SDS-PAGE分析结果表明该酶的相对分子质量约为29 KDa.酶学性质研究表明,该酶最适作用温度为80℃;最适pH为7.5,在pH 6.0～9.0范围内酶活力较为稳定;当以酪蛋白为底物时,该酶的动力学常数Km为4.37 mg·mL-1,Vm为14 556 U·(mg·min)-1,而当以羊毛角蛋白为底物时,该酶的动力学常数Km为15.66 mg·mL-1,Vm为2610 U·(mg·min) -1;Ca2+对酶活有明显的促进作用,但苯基甲基磺酰氟(PMSF)对酶活有较强的抑制作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	廖学品	四川大学生物质与皮革工程系	148	1125	17.0	23.0
10	石碧	四川大学生物质与皮革工程系	277	4147	31.0	52.0
19	李霞	四川大学生物质与皮革工程系	95	424	11.0	18.0
20	姜河	四川大学生物质与皮革工程系	3	2	1.0	1.0
21	羊希	四川大学生物质与皮革工程系	3	3	1.0	1.0