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摘要:
目的:在大肠杆菌中表达人重组成釉蛋白C 端肽,并对重组蛋白进行纯化,为进一步制备抗人成釉蛋白抗体和功能研究奠定基础.方法:将编码人成釉蛋白C 端肽的基因片段克隆到大肠杆菌表达载体pRSET-A上,构建表达质粒pRSET-A-AMBN,以大肠杆菌E. coli BL21(DE3)为宿主菌进行诱导表达,表达产物经镍-次氮基三乙酸(Ni-NTA)柱进行亲和层析纯化.结果:工程菌在IPTG诱导3h后,在SDS-PAGE上出现一条新的蛋白带,相对分子量(Mr)为52×103,以可溶形式存在,经Ni-NTA柱纯化后获得纯度大于95%的人重组成釉蛋白C 端肽.结论:获得Mr为52×103的人重组成釉蛋白C 端肽.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 人重组成釉蛋白C端肽在大肠杆菌中的表达及初步纯化
来源期刊 牙体牙髓牙周病学杂志 学科 医学
关键词 成釉蛋白 基因表达 金属螯合亲和层析
年,卷(期) 2002,(5) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 232-234
页数 3页 分类号 R780.2
字数 2379字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-2593.2002.05.002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 余擎 第四军医大学口腔医学院 84 405 11.0 15.0
2 肖明振 第四军医大学口腔医学院 116 403 10.0 13.0
3 倪龙兴 第四军医大学口腔医学院 97 573 12.0 19.0
4 田宇 第四军医大学口腔医学院 33 293 10.0 16.0
5 鲁红 第四军医大学口腔医学院 18 175 7.0 13.0
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研究主题发展历程
节点文献
成釉蛋白
基因表达
金属螯合亲和层析
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
牙体牙髓牙周病学杂志
月刊
1005-2593
61-1254/R
大16开
陕西西安长乐西路145号
52-128
1991
chi
出版文献量(篇)
4889
总下载数(次)
9
总被引数(次)
27364
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